Caracteristicas Quimicas y Fisicas de Las Celulas

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BLOQUE I. LA CÉLULA YLA BASE FÍSICO-QUÍMICA FÍSICO-QUÍMICA DE LA VIDA

TEMA 1. LA BASE FÍSICO-QUÍMICA DE

LA VIDA

PROGRAMA La célula: Unidad de estructura y función. Teoría celular. Diferentes métodos de estudio de la célula. Modelos teóricos y avances en el estudio de la célula. Modelo de organización en procariotas y eucariotas, mostrando la relación entre estructura y función. Comparación entre células animales y vegetales. Componentes moleculares de la célula: Tipos, estructura, propiedades y papel que desempeñan. Exploración experimental y algunas características que permitan su identificación.

CONTENIDOS MÍNIMOS LA BASE FÍSICO-QUÍMICA DE LA VIDA: Bioelementos y biomoléculas. Bioelementos o elementos biogénicos: Concepto y clasificación. Propiedades del carbono que le hacen idóneo para constituir los seres vivos. Biomoléculas o principios inmediatos: Concepto. Tipos: biomoléculas inorgánicas y orgánicas. Biomoléculas inorgánicas: El agua y las sales minerales. El agua: Estructura molecular. Propiedades físico-químicas del agua derivadas de su estructura. Funciones biológicas en relación con sus propiedades. Sales minerales: Estado físico de las sales minerales en los seres vivos. En estado sólido y en disolución. Función de las sales minerales en estado sólido y ejemplos. Funciones de las sales en disolución y ejemplos: Concepto y regulación de pH. Sistemas amortiguadores o tampones, ejemplos. Ósmosis: Concepto de ósmosis, medio hipotónico, hipertónico e isotónico. Biomoléculas orgánicas: Glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos. 

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El alumno/a deberá conocer las unidades o monómeros que forman las macromoléculas biológicas y los enlaces de estos componentes, reconocer en ejemplos las clases de biomoléculas y los enlaces que contienen. Función y localización y ejemplos. GLÚCIDOS. Características generales. Clasificación Clasificación por el tipo de grupo funcional (aldosas y cetosas) y por su complejidad (monosacáridos, disacáridos y polisacáridos) Enlace O-glucosídico: Características. Reconocimiento de este enlace en ejemplos. Monosacáridos: Concepto. Características físicas físicas y químicas, entre ellas la esteroisomería. Formas D y L. Actividad óptica de los esteroisómeros: esteroisómeros: Formas dextrógiras dextrógiras (+) y formas levógiras (-); formas cíclicas: cíclicas: formas piranósicas y furanósicas, anómeros alfa y beta. Ejemplos y funciones de los monosacáridos de interés biológico: gliceraldehído, ribulosa, desoxirribosa, glucosa, fructosa, galactosa, etc. Reconocer la fórmula lineal y cíclica de la glucosa. Oligosacáridos: Concepto. Los disacáridos como ejemplo: Concepto, propiedades. Función y localización de maltosa, lactosa, sacarosa, celobiosa, etc. Polisacáridos: Concepto, propiedades. Clasificación: homopolisacáridos y heteropolisacáridos. Función y localización de: Almidón, glucógeno, celulosa y quitina. Heteropolisacáridos: Heteropolisacáridos: Función y localización de mucopolisacáridos, agar-agar y hemicelulosa. Glúcidos con parte no glucídica: Concepto y ejemplos: Glucolípidos y glucoproteínas. LÍPIDOS. Características Características generales. Clasificación Clasificación de los lípidos: Lípidos Lípidos saponificables e insaponificables (tipos y ejemplos) Funciones de los lípidos (energética, componentes de membrana, etc.) Ácidos grasos. Acilglicéridos. Céridos. Fosfoglicéridos. Esfingolípidos (esfingofosfolípidos y esfingoglucolípidos) Terpenos. Esteroides. Prostaglandinas, etc. PROTEÍNAS. Concepto y estructura general. general. Características. Características. Concepto de aminoácido esencial. Enlace Enlace peptídico: Características. 

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Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica.../ Curso 1

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El alumno/a deberá saber identificar el enlace peptídico en una secuencia peptídica. Estructura de las proteínas: Estructura primaria. Estructura secundaria (alfa-hélice y lámina plegada o lámina beta) Estructura terciaria (proteínas globulares) Estructura cuaternaria (ejemplos) Relación estructura-función. Propiedades de las proteínas: Especificidad, desnaturalización-renaturalización. Funciones de las proteínas: Función enzimática, estructural hormonal, de señalización, transportadora, etc. Ejemplos. Enzimas o catalizadores biológicos: Concepto y función. Especificidad enzimática. Concepto de centro activo. Concepto de cofactor (inorgánico) y ejemplos (Mn ++, Zn++, etc.). Concepto de coenzima (molécula orgánica, ejemplo NAD+) Vitaminas: Concepto. Clasificación: Clasificación: Hidrosolubles y liposolubles. Ejemplos de cada grupo. Avitaminosis. Avitaminosis. ÁCIDOS NUCLEICOS. Nucleósidos y nucleótidos: Concepto Concepto y estructura general (enlace N-glicosídico N-glicosídico y éster) Otros nucleótidos libres libres en la célula que no forman ácidos nucleicos, ejemplos y funciones: ATP, NAD+, NADP+, FMN y FAD. Tipos de ácidos nucleicos: ADN y ARN. Desoxirribonucleótidos y ribonucleótidos que forman los ácidos nucleicos. Tipos de enlace entre los distintos nucleótidos para formar los ácidos nucleicos. Enlace fosfodiéster. El alumno/a alumno/a deberá conocer la diferencia diferencia entre secuencias de nucleótidos de ADN y ARN, de forma abreviada e indicar su polaridad (extremos 3’ y 5’)

escribirlas

Estructura y función del ADN: la doble hélice (modelo de Watson y Crick) Organización del ADN en eucariotas: Concepto de nucleosoma, cromatina y cromosoma. Organización del ADN en procariotas: ADN circular y cerrado. ARN: Estructura y función de los principales principales tipos (ARN-m, (ARN-m, ARNt y ARNr)


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El alumno/a deberá saber identificar el enlace peptídico en una secuencia peptídica. Estructura de las proteínas: Estructura primaria. Estructura secundaria (alfa-hélice y lámina plegada o lámina beta) Estructura terciaria (proteínas globulares) Estructura cuaternaria (ejemplos) Relación estructura-función. Propiedades de las proteínas: Especificidad, desnaturalización-renaturalización. Funciones de las proteínas: Función enzimática, estructural hormonal, de señalización, transportadora, etc. Ejemplos. Enzimas o catalizadores biológicos: Concepto y función. Especificidad enzimática. Concepto de centro activo. Concepto de cofactor (inorgánico) y ejemplos (Mn ++, Zn++, etc.). Concepto de coenzima (molécula orgánica, ejemplo NAD+) Vitaminas: Concepto. Clasificación: Clasificación: Hidrosolubles y liposolubles. Ejemplos de cada grupo. Avitaminosis. Avitaminosis. ÁCIDOS NUCLEICOS. Nucleósidos y nucleótidos: Concepto Concepto y estructura general (enlace N-glicosídico N-glicosídico y éster) Otros nucleótidos libres libres en la célula que no forman ácidos nucleicos, ejemplos y funciones: ATP, NAD+, NADP+, FMN y FAD. Tipos de ácidos nucleicos: ADN y ARN. Desoxirribonucleótidos y ribonucleótidos que forman los ácidos nucleicos. Tipos de enlace entre los distintos nucleótidos para formar los ácidos nucleicos. Enlace fosfodiéster. El alumno/a alumno/a deberá conocer la diferencia diferencia entre secuencias de nucleótidos de ADN y ARN, de forma abreviada e indicar su polaridad (extremos 3’ y 5’)

escribirlas

Estructura y función del ADN: la doble hélice (modelo de Watson y Crick) Organización del ADN en eucariotas: Concepto de nucleosoma, cromatina y cromosoma. Organización del ADN en procariotas: ADN circular y cerrado. ARN: Estructura y función de los principales principales tipos (ARN-m, (ARN-m, ARNt y ARNr)


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MAPA CONCEPTUAL


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INDICE o

LA BASE FÍSICO-QUÍMICA DE LA VIDA o

LOS BIOELEMENTOS

o

LAS BIOMOLÉCULAS 

Inorgánicas El agua. Las sales minerales

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Orgánicas 

Glúcidos o o o



Lípidos o

o

o

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Enzimas o catalizadores biológicos

Vitaminas o



Ácidos grasos: propiedades y reacciones. El enlace éster Lípidos saponificables: los lípidos de membrana Lípidos insaponificables

Proteínas o



Monosacáridos: isómeros Disacáridos: el enlace glucosídico Polisacáridos

Hidrosolubles y liposolubles.

Ácidos nucléicos o

ADN y ARN


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LA MATERIA VIVA

LOS BIOELEMENTOS La materia viva presenta unas características y propiedades distintas a las de la materia inerte. Estas características y propiedades encuentran su origen en los átomos que forman la materia viva. (*) Los átomos que componen la materia viva se llaman bioelementos. La materia viva se distingue, como decimos, por su organización y propiedades características, que dependen a su vez de su peculiar composición y estructura molecular. (*) Todo tipo de moléculas que forman parte de los materiales biológicos recibe el nombre de biomoléculas o también de principios inmediatos, los cuales se forman al unirse químicamente los bioelementos De los 92 átomos naturales, nada más que 27 son bioelementos. Estos átomos se separan en grupos, atendiendo a la proporción en la que se encuentran en los seres vivos.

Bioelementos Mayoritarios

Primarios Secundarios

Oligoelementos

% en la materia Átomos viva 96,0 % C, H, O, N, P y S 3,9% Ca, Na, K, Cl, Mg 0,1% Fe, Cu, I, Zn, Mn, Co, Ni, ...

MAYORITARIOS : Primarios y secundarios 

(*) Bioelementos primarios . Son los elementos más abundantes en los seres vivos. La materia viva está constituida en un 96% por seis bioelementos, llamados primarios: C, H, O, N, P y S. Todo tipo de materia orgánica contiene los tres primeros; las proteínas tienen siempre, además, N; los ácidos nucleicos, siempre P, el cual es, al mismo tiempo esencial para constituir el ATP (la molécula energética), y para formar las membranas celulares (fosfolípidos); el S, a su vez, forma parte de la metionina y la cisteína, dos aminoácidos que normalmente se encuentran en todas las proteínas, forman puentes disulfuro y se encuentran en multitud de biomoléculas fundamentales (Co-A, p.ej.) Como estos seis elementos forman la estructura de la materia orgánica, también se les conoce, a veces, como bioelementos plásticos. (*) Además, la mayor parte de las moléculas que forman los seres vivos tienen una base de C (carbono) Este elemento presenta una serie de propiedades que hacen que sea idóneo para formar estas moléculas.      

capa.

Forma enlaces covalentes, que son estables y acumulan mucha energía. Puede formar enlaces, hasta con cuatro elementos distintos, lo que le da variabilidad molecular. Puede formar enlaces sencillos, dobles o triples. Se puede unir a otros carbonos, formando largas cadenas. Los compuestos, siendo estables, a la vez, pueden ser transformados por reacciones químicas. El carbono unido al oxígeno forma compuestos gaseosos. Todas estas propiedades derivan de su pequeño radio atómico y a la presencia de 4 electrones en su última

El H, O y N también son capaces de unirse mediante enlaces covalentes estables. Forman parte de las cadenas de C que componen las moléculas de los seres vivos. 



(*) Bioelementos secundarios. El resto de los bioelementos se llaman secundarios, y aunque su proporción es pequeña en los materiales biológicos (a veces, sin embargo es muy alta: en huesos, conchas de moluscos, etc.), suelen ser imprescindibles para los procesos biológicos: Mg (clorofila de los organismos fotosintéticos); Fe (citocromos de la cadena respiratoria); Na y K (transmisión nerviosa) y que, junto con el Cl y el I, contribuyen al mantenimiento de la cantidad de agua en los seres vivos; Ca (contracción muscular, coagulación sanguínea), etc. Se presentan en forma iónica (*) Aquellos bioelementos que no siempre se encuentran en todos los materiales biológicos y cuya proporción es inferior al 0,1% se llaman oligoelementos y suelen ser necesarios en aquellos organismos que los presentan. También se les llama elementos traza, por la baja proporción en que aparece (=trazas) Su ausencia determina la aparición de enfermedades carenciales.


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BIOMOLÉCULAS O PRINCIPIOS INMEDIATOS (*) Los bioelementos (básicamente los primarios) se combinan químicamente entre sí, normalmente mediante enlaces covalentes, para formar las moléculas que componen la materia viva. Estas moléculas reciben el nombre de principios inmediatos o biomoléculas. Estas pueden ser orgánicas o inorgánicas. o

o

(*) Las inorgánicas son aquellas que también pueden formar materiales inertes (rocas, minerales, agua), y son el agua las sales minerales y algunos gases. (*) Las orgánicas son moléculas que sólo se encuentran en la materia viva, y son los glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos. El conjunto de todos ellos constituye lo que se llama materia orgánica.

De forma general, los principios inmediatos se utilizan biológicamente para tres funciones: estructural (forman estructuras biológicas), energética( liberan o almacenan energía), y dinámica (intervienen en reacciones biológicas) Las biomoléculas orgánicas, atendiendo a su longitud, y complejidad de su cadena, se pueden clasificar como monómeros o polímeros. Los monómeros son moléculas pequeñas, unidades moleculares que forman parte de una molécula mayor. Los polímeros son agrupaciones de monómeros, iguales o distintos, que componen una molécula de mayor tamaño.

BIOMOLÉCULAS INORGÁNICAS 1. EL AGUA Es una biomolécula inorgánica. Es la biomolécula más abundante en los seres vivos. Representa entre el 70 y 90% del peso de la mayor parte de los organismos. El contenido varía de una especie a otra; también en función de la edad del individuo (su % disminuye al aumentar la edad) y el tipo de tejido. (*) Está formada por dos átomos de hidrógeno y uno de oxígeno. La unión de esos elementos con diferente electronegatividad proporciona unas características poco frecuentes. Es una molécula dipolar, pues los e- de los dos H se desplazan hacia el átomo de O, por lo que en la molécula aparece un polo negativo, donde está el oxigeno, y dos polos positivos donde están los dos hidrógenos, debido a la menor densidad electrónica. Esto permite, entre otras cosas, la unión mediante (*) puentes de hidrógeno de millones de moléculas de agua entre sí, resultando que su estado físico sea líquido, ya que otras moléculas de parecido peso molecular (SO2, CO2, etc.) son gases.

Fig. Molécula de agua

Como decimos, el agua tiene propiedades (* por lo menos tres) especiales, derivadas de su estructura. 

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Alto calor específico. Para aumentar la temperatura del agua un grado centígrado es necesario comunicarle mucha energía para poder romper los puentes de hidrógeno. Alto calor de vaporización . El agua absorbe mucha energía cuando pasa de estado líquido a gaseoso. Capilaridad . El agua tiene capacidad de ascender por las paredes de un capilar debido a la elevada cohesión molecular. Bajo grado de ionización . La mayor parte de las moléculas de agua no están disociadas. Sólo un número reducido de molécula sufre disociación, generando iones positivos (H+) e iones negativos (H-) En el agua pura, a 25ºC, sólo una molécula de cada 10.000.000 están disociada, por lo que la concentración de H+ es de 10-7. Por esto, el pH del agua pura es igual a 7. La densidad En estado líquido, el agua es más densa que en estado sólido. Por ello, el hielo flota en el agua. Esto es debido a que los puentes de hidrógeno formados a temperaturas bajo cero unen a las moléculas de agua ocupando mayor volumen.


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Las propiedades del agua permiten aprovechar esta molécula para algunas funciones (* por lo menos tres ) para los seres vivos. 

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Acción disolvente . El agua es el líquido que más sustancias disuelven (disolvente universal), esta propiedad se debe a su capacidad para formar puentes de hidrógeno con otras sustancias, ya que estas se disuelven cuando interaccionan con las moléculas polares del agua. Lugar donde se realizan reacciones químicas Debido a ser un buen disolvente. Función amortiguadora . Debido a su elevada cohesión molecular, el agua sirve como lubricante entre estructuras que friccionan y evita el rozamiento. Función termorreguladora . Al tener un alto calor específico y un alto calor de vaporización, el agua es un material idóneo para mantener constante la temperatura, absorbiendo el exceso de calor o cediendo energía si es necesario. Función de transporte . Por ser un buen disolvente, debido a su elevada constante dieléctrica (=La mayor parte de las moléculas de agua forman un dipolo) y por poder ascender por las paredes de un capilar, gracias a la elevada cohesión entre sus moléculas, los seres vivos utilizan el agua como medio de transporte por su interior.

Es uno de los mejores disolventes que hay, como decimos, y si la sustancia disuelta (soluto) es de pequeño peso molecular, se forma una disolución verdadera (sales minerales, monosacáridos, aminoácidos), y uno de sus propiedades es (*) el fenómeno de la ósmosis, que consiste en el paso del disolvente (agua) a través de una membrana semipermeable que separa dos soluciones de diferente concentración. Esto ocurre normalmente en las células. Si la disolución contiene soluto de elevado peso molecular (proteínas, polisacáridos), entonces se trata de una disolución coloidal, de gran importancia porque el citoplasma celular es de este tipo (periferia en forma de gel y zona más interior en forma de sol: el citosol) La diálisis consiste en la separación, a través de una membrana semipermeable (como la membrana celular), de solutos de alto peso molecular (coloides) de los solutos de bajo peso molecular (cristaloides), propiedad que se utiliza en la filtración renal.

LAS SALES MINERALES Son biomoléculas inorgánicas que aparecen en los seres vivos de forma precipitada (conchas, huesos), disuelta en disoluciones o dispersiones coloidales a las que estabilizan (Na+, K+, CL-, etc.) o formando parte de moléculas orgánicas. Aunque su proporción es pequeña, realizan funciones básicas: Estructural: formando endo y exoesqueletos (conchas, caparazones, huesos) Constituyen sistemas amortiguadores del pH en las disoluciones y fluidos biológicos (tampones bifosfato, bicarbonato. Forman parte de moléculas esenciales: el Fe en la hemoglobina y citocromos, el Mg en la clorofila, etc. Intervienen en el equilibrio osmótico celular. Participan en procesos dinámicos: transmisión nerviosa, contracción muscular, coagulación sanguínea, etc. o o

o o o

Según la forma de presentarse (*): a) Precipitadas. Las sales se forman por unión de un ácido y una base, liberando agua. En forma precipitada forman estructuras duras, que proporcionan estructuras o protección al ser que las posee. Ejemplo, las conchas, los caparazones, dientes o los esqueletos. b) Disueltas. Las sales disueltas en agua manifiestan cargas positivas o negativas, cationes o aniones. Los cationes más abundantes en la composición de los seres vivos son Na +, K +, Ca2+, Mg2+,... Los aniones más representativos en la composición de los seres vivos son Cl-, PO43-, CO32-,... Las sales disueltas en agua pueden realizar funciones como: Mantienen el grado de salinidad. (*) Amortiguan los cambios de pH, mediante el efecto tampón. El pH, que es igual = log (H+), expresa la acidez o alcalinidad de una solución. Los organismos vivos soportan mal las variaciones de pH y por ello han desarrollado en la historia de la evolución sistemas tampón o buffer que mantienen el pH constante, mediante mecanismos homeostáticos. o o


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Los sistemas tampón constan de un ácido débil y su base conjugada (=Casi todas las bases son sustancias que se disocian para formar un ión y la molécula que queda después de la disociación recibe el nombre de base conjugada), o de una base débil y su ácido conjugado (la incorporación de un protón a una base produce un ácido conjugado) y tienden a impedir la variación de pH cuando se añaden pequeñas cantidades de iones (H+) u (OH-) Consisten en un par ácido-base conjugada que actúan como dador o aceptor de protones, respectivamente. Ejemplo, el par carbonato-bicarbonato: CO2 dióx. de C

+

H2O <=====> H 2CO3 <======> agua ácido carbónico

H+ +

HCO3ión bicarbonato

Como indican las flechas, las reacciones son reversibles. Cuando hay un exceso de hidrogeniones en la sangre u otros líquidos del cuerpo, los iones bicarbonato se combinan con ellos y forman ácido carbónico, un ácido débil. El ácido carbónico es inestable y se degrada con rapidez hasta convertirse en dióxido de carbono y agua. Controlan la contracción muscular.  Son las responsables del potencial de membrana. Es la diferencia de cargas químicas que existe en el  interior y el exterior de las membranas celulares, debida a la diferente distribución de los iones en estos medios. El potencial de membrana permite la transmisión del impulso nervioso, entre otras funciones. (*) Intervienen en el equilibrio osmótico celular.  Hemos visto que si la sustancia disuelta (soluto), en una disolución, es de pequeño peso molecular, se forma una disolución verdadera (sales minerales, monosacáridos, aminoácidos), y uno de sus propiedades es el fenómeno de la ósmosis, que consiste en el paso del disolvente (agua) a través de una membrana semipermeable que separa dos soluciones de diferente concentración. (*) Esto ocurre normalmente en las células a través de su membrana plasmática, parcialmente permeable: si se encuentran en un medio hipertónico (con mayor cantidad de sales disueltas), el agua de las células saldrá al exterior y sufrirán plasmólisis. Si las células se encuentran en un medio hipotónico (con menor cantidad de sales disueltas), el agua del exterior penetrará en ellas produciéndose su turgencia e incluso su lisis. Fig. Ósmosis

Cuando las soluciones que hay a ambos lados de la membrana tienen la misma presión osmótica (=Presión requerida para parar el flujo de agua, o para activarlo a través de la membrana) se dice que son isotónicas. c) Asociadas a otras moléculas. Los iones pueden asociarse a moléculas, permitiendo realizar funciones que, por sí solos no podrían realizar, y que tampoco realizaría la molécula a la que se asocia, si no tuviese el ión. P.e., la hemoglobina es capaz de transportar oxígeno por la sangre si está unida a un ión Fe2+. Los citocromos actúan como transportadores de electrones porque posee un ión Fe3+. La clorofila captura energía luminosa en el proceso de fotosíntesis por contener un ión Mg2+ en su estructura.

GASES Como el CO2 y el O2.

BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS LOS GLÚCIDOS (*) Son biomoléculas orgánicas. Están formadas por C, H y O, aunque, además, en algunos compuestos también podemos encontrar N y P. Químicamente se pueden definir como polialcoholes con un grupo carbonilo, (C=O), (aldehído o cetona) Reciben también el nombre de azúcares (algunos de ellos), carbohidratos o hidratos de carbono. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica.../ Curso 8

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La importancia biológica principal de este tipo de moléculas que actúan como reserva de energía o pueden dar estructura, tanto a escala molecular (forman nucleótidos), como a escala celular (pared vegetal) o tisular (tejidos vegetales de sostén), con celulosa.

Funciones:

o o

o

(*) Dependiendo de la molécula que se trate, los glúcidos pueden servir como: Combustible : los monosacáridos se pueden oxidar totalmente. Obteniendo hasta 4 kcal/g (glucosa) Reserva energética : El almidón y el glucógeno son polisacáridos que acumulan gran cantidad de energía en su estructura, por lo que sirven para guardar energía excedente y utilizarla en momentos de necesidad. Formadores de estructuras: La celulosa o la quitina son ejemplos de polisacáridos que ofrecen estructura resistente al organismo que las posee.

MONOSACÁRIDOS U OSAS

CLASIFICACIÓN DE LOS GLÚCIDOS Triosas Tetrosas Aldosas o cetosas Pentosas Hexosas Heptosas Oligosacáridos

ÓSIDOS

HOLÓSIDOS Polisacáridos

Disacáridos, Trisacáridos... Homopolisacáridos Heteropolisacáridos

HETERÓSIDOS Los principales grupos son: 1. (*) OSAS O MONOSACÁRIDOS Son los más sencillos. A veces se les llaman azúcares por su sabor dulce, y carbohidratos por contener H y O en la misma proporción que el agua. Su fórmula general es C nH2nOn, siendo el número de C entre 3-7: triosas, tetrosas, pentosas, etc. También se les denominan osas. Son moléculas formadas químicamente por C, H y O, que no se pueden hidrolizar. Químicamente son polialcoholes, es decir, cadenas de carbono con un grupo aldehído o un grupo cetona. Según el grupo carbonilo sea un aldehído o una cetona, los monosacáridos serán respectivamente aldosas o cetosas. Son sustancias blancas, con sabor dulce, cristalizables y solubles en agua. Se oxidan fácilmente, transformándose en ácidos, por lo que se dice que poseen poder reductor (cuando ellos se oxidan, reducen a otra molécula) Son capaces de reducir a un reactivo químico llamado licor de Fehling y el grupo carbonilo (C=O) de los monosacáridos se oxida y se transforma en carboxilo. Al oxidarse, se reduce el licor de Fehling y cambia de color lo que sirve para averiguar si el monosacárido tiene carácter reductor. Fig. Grupos funcionales de los monosacáridos

Cuando aparecen carbonos asimétricos (=átomo de carbono unido a cuatro grupos diferentes), presentan distintos tipos de isomería (isómeros= compuestos que tienen la misma fórmula molecular, pero diferente estructura molecular o diferente ordenamiento de sus átomos en el espacio) Algunos de ellos pueden presentar su estructura ciclada. Los monosacáridos se nombran atendiendo al número de carbonos que presenta la molécula: triosas (3 C), tetrosas (4 C), pentosas (5 C), hexosas (6 C) y heptosas (7 C) Cada una de las moléculas anteriores se divide posteriormente en aldosas y cetosas, dependiendo de si la molécula tiene un grupo aldehído (-CHO) o cetónico (-CO-) Por ejemplo la glucosa, que tiene seis átomos de carbono y un grupo aldehído, es una aldohexosa, mientras que la fructosa es una cetohexosa. Estos grupos aldehído y cetona confieren propiedades reductoras a los monosacáridos, de forma que pueden oxidarse a Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica.../ Curso 9

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azúcares ácidos. También pueden reaccionar con ácido fosfórico para obtener ésteres de fosfato (p.ej., El ATP), que son importantes en el metabolismo celular. a) Glucosa Aldohexosa. Azúcar blanco y cristalino (C6H12O6), muy extendido en la naturaleza. Es activa ópticamente. Es la mayor fuente de energía, siendo transportada por el organismo a través de la sangre, la linfa y el líquido cefalorraquídeo, hasta las células, donde la energía se obtiene por el proceso de glucólisis. Está presente también en la savia de las plantas, en los frutos, en la miel, etc. Forma parte de polisacáridos (celulosa, almidón) b) Fructosa Cetohexosa. Esteroisómero con la glucosa (C6H12O6) Se da en las platas verdes, en los frutos, en la miel y forma parte de la sacarosa (azúcar de caña) junto con la glucosa. c) Galactosa Aldohexosa. Esteroisómero con la glucosa (C6H12O6), forma parte de la lactosa (azúcar de la leche) junto con la glucosa. Además forma parte de gomas, pectinas, etc. d) Ribulosa Cetopentosa. Importante porque es la molécula que se asocia al CO2 durante la fotosíntesis. e) Ribosa Aldopentosa que forma parte del ARN. f) Desoxirribosa Aldopentosa que forma parte del ADN. g) Gliceraldehído Aldotriosa importante por ser la primera molécula orgánica que se forma en la fotosíntesis. Además, es intermediario en el metabolismo de la glucosa. h) Dihidroxiacetona Cetotriosa. Que actúa como molécula intermediaria en el metabolismo de la glucosa.

ISOMERÍA (*) Dos o más moléculas químicas son isómeras cuando tienen la misma fórmula empírica, pero diferente distribución de sus átomos en su molécula y diferentes propiedades físicas y químicas . Los isómeros están formados por los mismos átomos y en igual número, pero estos átomos se distribuyen de diferente manera en sus moléculas. Los isómeros pueden ser de diversos tipos: o

Esteroisómeros , si tienen diferentes configuraciones espaciales. Tienen la misma fórmula y grupos funcionales, pero difieren en el ordenamiento de los grupos en el espacio. Presentan esteroisomería debido a que alguno o varios de sus carbonos son asimétricos, es decir que sus cuatro enlaces se saturan con radicales distintos. El número de esteroisómeros de una molécula es 2 n, siendo n el número de carbonos asimétricos que tenga. a. Esteroisómeros epímeros, si, teniendo diferente configuración espacial, sólo se diferencian en la distribución espacial alrededor de un átomo de carbono. Moléculas que se diferencian según que el radical alcohólico (-OH) del carbono asimétrico más alejado del grupo carbonilo se sitúe a la derecha (forma D: la mayoría en la naturaleza) o a la izquierda (forma L) b. Y si estos isómeros forman estructuras especulares (=Si se pudieran poner uno enfrente de otro, obtendríamos una imagen como si estuvieran enfrentados ante un espejo) constituyen enantiomorfos.

El tipo de isomería anterior no tiene nada que ver con los isómeros ópticos que también aparecen en las moléculas con carbonos asimétricos: en este caso, el isómero óptico llamado dextrógiro (ó +), cuando se encuentra disuelto desvía hacia la derecha el plano de la luz polarizada que lo atraviesa, y el isómero levógiro (ó -) lo desvía hacia la izquierda. Podemos encontrar isómeros D (+), como la glucosa (dextrosa), y D (-) como la fructosa (levulosa) En disolución, los monosacáridos pequeños se encuentran en forma lineal, mientras que las moléculas más grandes ciclan su estructura. La estructura lineal recibe el nombre de proyección de Fischer y la ciclada proyección de Haworth. Las aldopentosas y cetohexosas consiguen estructura ciclada. (*) El enlace de ciclación se genera entre el carbono que posee el grupo funcional y el carbono asimétrico más alejado del grupo funcional. Cuando el carbono tiene un grupo aldehído, como grupo funcional, recibe el nombre de hemiacetálico. Cuando el carbono tiene un grupo cetona, como grupo funcional, el enlace recibe el nombre de hemicetálico. Puede ser la ciclación de tipo pentagonal (furanos) ó hexagonal (piranos) y (*) entonces contienen un nuevo tipo de carbono asimétrico que se llama anomérico, y forman, por tanto, dos nuevos isómeros: el anómero alfa, cuando el radical (-OH) de ese carbono se sitúa por debajo del plano del anillo (posición trans), y el anómero beta, cuando se sitúa por encima (posición cis)


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PRINCIPALES MONOSACÁRIDOS

TIPO

FUNCIÓN

Gliceraldehido

Aldosa

Intermediarios en la glucólisis

Dihidroxiacetona Eritrosa Eritrulosa Ribosa (*) Desoxirribosa (*) Ribulosa (*)

Cetotriosa Tetrosas

Intermediarios en el ciclo de Calvin

Aldopentosas

Constituyentes de los ácidos nucleicos

Cetopentosa

Aceptor del CO2 en la fotosíntesis

Glucosa (*)

Aldohexosa

Molécula energética por excelencia

Fig. Glucosa lineal y ciclada

2. ÓSIDOS En general, los ósidos son glúcidos formados por varios monosacáridos. La unión de monosacáridos se realiza a través de un enlace especial que libera una molécula de agua y se llama enlace O-glucosídico (*) (=Se forma entre el carbono carbonílico de un monosacárido y uno de los carbonos alcohólicos del otro o entre los grupos carbonílicos, con desprendimiento de una molécula de agua) a) HOLÓSIDOS. monosacáridos.

Se llaman holósidos a los ósidos formados única y exclusivamente por moléculas de

Los holósidos se clasifican en oligosacáridos y los polisacáridos. 

LOS OLIGOSACÁRIDOS son glúcidos formados por un número pequeño de monosacáridos, entre 2 y 10, denominándose disacáridos, si están compuestos de dos monosacáridos, trisacáridos por tres, tetrasacáridos por cuatro, etc.


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DISACÁRIDOS. (*) Los disacáridos son oligosacáridos formados por dos monosacáridos. Son solubles en agua, dulces y cristalizables. Pueden hidrolizarse. Se forman por la unión de dos monosacáridos como decimos, creándose el enlace O-glucosídico, alfa o beta, y de tipo monocarbonílico (=unión entre el carbono anomérico del primer monosacárido y otro no anomérico del segundo); en este caso se conserva el poder reductor: G + G  Maltosa; Gal + G  Lactosa leche; o dicarbonílico (=unión de los dos carbonos anoméricos de ambos monosacáridos, con lo que se pierde el poder reductor: G + F  Sacarosa) Los disacáridos suelen tener función energética, hidrolizándose para obtener sus monosacáridos constituyentes. Los disacáridos con más importancia biológica son (*): o

o

o

Maltosa Es el azúcar de malta. Grano germinado de cebada que se utiliza en la elaboración de la cerveza y del whisky. Se obtiene por glucólisis del almidón y glucógeno. Posee dos moléculas de glucosa unidas por enlace tipo alfa (14) Celobiosa No se encuentra libre en la naturaleza. Se obtiene por hidrólisis de la celulosa y está formado por dos moléculas de glucosa unidas por enlace beta (14) Lactosa Es el azúcar de la leche de los mamíferos. Está formada por una molécula de galactosa y otra de glucosa. Enlace beta (14) o

Sacarosa Se da de forma muy extendida en el reino vegetal, en particular en la caña de azúcar y en la remolacha azucarera, de ambas se extrae y se refina para utilizarse como azúcar de mesa. Es un disacárido no reductor, ya que los dos carbonos anoméricos de la glucosa y fructosa están implicados en el enlace. Está formada por una molécula de glucosa y otra de fructosa. Enlace alfa (1 2)

Fig. Estructura del disacárido sacarosa 

POLISACÁRIDOS O GLICANOS (*)

Son polímeros de monosacáridos, unidos mediante enlace O-glucosídico. Cuando los monosacáridos que forman la molécula son todos iguales, el polisacárido formado se llama homopolisacárido. Cuando los monosacáridos que forman la molécula son distintos entre sí, es decir, de más de un tipo, el polisacárido se llama heteropolisacárido. (*) Los polisacáridos no tienen sabor dulce, no cristalizan y no tienen poder reductor. Su importancia biológica reside en que pueden servir como reservas energéticas o pueden conferir estructura al ser vivo que los tiene. La función que cumplen vendrá determinada por el tipo de enlace que se establezca entre los monosacáridos formadores. Si los enlaces son de tipo alfa, el polisacárido tendrá función de reserva Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica.../ Curso 12

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energética (almidón y glucógeno) Si el enlace es de tipo beta, el polisacárido tendrá función estructural (celulosa y quitina) (*) Entre los homopolisacáridos, tenemos: o

o

o

o

Almidón Aparece en células vegetales. Es un homopolisacárido con función de reserva energética, formado por dos tipos moléculas, que son polímeros de glucosa, la amilosa (lineal), que se encuentra enrollada en forma de hélice, y la amilopectina (ramificada) La amilosa está formada por glucosas unidas por enlace alfa (14) La amilopectina está formada por glucosas unidas por enlaces alfa (14) y (16) Estos enlaces (16) originan ramificaciones, que se repiten a intervalos de secuencias desiguales de monosacáridos. La amilosa adquiere una estructura helicoidal y la amilopectina recubre a la amilosa. El almidón procede de la polimerización de la glucosa que sintetizan los vegetales en el proceso de fotosíntesis, almacenándose en los amiloplastos. Se encuentra en semillas, legumbres y cereales, patatas y frutos (bellotas, castañas, etc.) En su digestión intervienen dos enzimas y al final del proceso se libera glucosa. Glucógeno Es un homopolisacárido con función de reserva energética que aparece en animales. Se acumula en el citoplasma celular de diversos órganos y tejidos, como el hígado y el músculo, en forma de gránulos. Está formado por glucosas unidas por enlaces alfa (14) y presenta ramificaciones, cada 8-12 glucosas, formadas por enlaces (1 6) También requiere dos enzimas para su hidrólisis, dando lugar a unidades de glucosa. Como los seres vivos requieren un aporte continuo de energía, una parte importante del metabolismo de los glúcidos está relacionado con los procesos de formación de almidón y glucógeno y su posterior degradación. Celulosa Es un homopolisacárido formado por glucosas unidas por enlace beta (14) con estructura lineal y sin ramificar. Es típico de paredes celulares vegetales, aunque también la pueden tener otros seres. Su importancia biológica reside en que otorga resistencia y dureza. Confiere estructura al tejido que la contiene. Las cadenas de celulosa se unen entre sí, mediante puentes de hidrógeno, formando fibras más complejas y más resistentes. Es el componente principal de la madera, algodón, cáñamo, etc. Quitina Es un homopolisacárido con función estructural, formado por cadenas de N-acetil-Dglucosamina, un derivado de la glucosa unidos por enlace beta (1-->4) Se encuentra formado exosqueletos de artrópodos y la pared celular de los hongos.

Entre los heteropolisacáridos, tenemos: o

o

o

o

o

o

Pectina . Heteropolisacárido con enlace alfa que, junto con la celulosa, forma parte de la pared vegetal. Se utiliza en la fabricación de mermeladas, etc., en la industria. Agar-agar (*) Es un Heteropolisacárido con enlace alfa. Polímero de la D y L galactosa. Se extrae de algas rojas (rodofíceas). Se utiliza en microbiología para cultivos y en la industria alimentaria como espesante. Goma arábiga Heteropolisacárido con enlace alfa. Es una goma vegetal, viscosa, que cierra heridas en los vegetales. Mucopolisacáridos (*) Conocidos como glucosaminoglicanos. Son cualquier polisacárido que contiene aminoazúcares. Incluyen al ácido hialurónico y la condroitina, que proporcionan lubricación de las articulaciones y forman parte de la matriz del cartílago, o la heparina que actúa como anticoagulante. La estructura de estas moléculas les permite atrapar agua, lo que determina un gel que da a los mucopolisacáridos sus propiedades elásticas. Hemicelulosa (*) Heteropolisacárido que se encuentra en la pared celular de las plantas. Está formado por monosacáridos unidos por enlace beta. Las cadenas ramificadas de esta molécula recubren las fibras de celulosa, formando una red de fibras cruzadas. Peptidoglucanos o mureína Constituyen la pared bacteriana, una estructura rígida que limita la entrada de agua por ósmosis evitando así la destrucción de la bacteria. Son polímeros de la Nacetilglucosamina y N-acetilmurámico unidos por enlaces beta y a cuya cadena principal se le unen cadenas cortas de aminoácidos.


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Fig. Glucosa unidas por enlace beta formando celulosa

b)

HETERÓSIDOS. (*) Son moléculas formadas por un glúcido unido a otra molécula no glucídica o aglucón. Según sea la fracción no glucídica, tenemos: o

o

Glucoproteínas (*) Combinación de glúcidos con proteínas unidos por enlaces covalentes presentes en la superficie externa de las células animales. Se forman por glicoxilación (=cuando un glúcido se une a una proteína o un lípido para formar glucoproteínas o glucolípidos), proceso que tiene lugar en el retículo endoplasmático rugoso o RER y en el aparato de Golgi de la célula. La mayor parte de las proteínas secretadas por las células son glucoproteínas. También son glucoproteínas las mucinas de la saliva, las glucoproteínas de la sangre. Ej. , Las inmunoglobulinas o diversos tipos de hormonas, como la LH y la FSH. Glucolípidos (*) Combinación de glúcidos con lípidos presentes en la superficie externa de las células animales e importantísimas para la interacción entre las distintas células. Los más conocidos son los cerebrósidos y los ganglíósidos (ver apartado de lípidos de membrana)

LOS LÍPIDOS (*) Son biomoléculas orgánicas formadas por carbono ( C), hidrógeno (H) y oxígeno (O), pudiendo aparecer en algunos compuestos el fósforo (P), S (azufre) y el nitrógeno (N) Sus funciones (*) son: energéticas y de reserva (acilglicéridos), estructurales como el colesterol y los lípidos de membrana; protectoras (céridos); transportadoras (los lípidos se transportan unidos a proteínas en el sistema circulatorio, ej. El colesterol); digestivas (ácidos biliares que emulsionan las grasas); vitamínicas (las vitaminas liposolubles como la A, E, K y D); hormonales (hormonas suprarrenales y sexuales) Es un grupo de moléculas con composición, estructura y funciones muy diversas, pero todos ellos tienen en común varias (*) características : o o o o

No se disuelven en agua, formado estructuras denominadas micelas. Se disuelven en disolventes orgánicos tales como el cloroformo, benceno, aguarrás o acetona. Son menos densos que el agua, por lo que flotan sobre ella. Son untuosos al tacto.


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Los lípidos se ordenan en los siguientes grupos moleculares:

CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS Acilglicéridos (aceites o grasas neutras)

Simples

Céridos Fosfoacilglicéridos

Fosfolípidos

Lípidos saponificables (contienen ácidos grasos)

Esfingomielinas Cerebrósidos

Complejos Glucolípidos

Gangliósidos

Lípidos conjugados con macromoléculas

Lipoproteínas Lipopolisacáridos

Lípidos insaponificables (sin ácidos grasos)

Esteroides Isoprenoides o terpenos Prostaglandinas

LOS ÁCIDOS GRASOS (*) Son moléculas formadas por cadenas de carbono que poseen un grupo carboxilo como grupo funcional: CH3(CH2)n-COOH. El número de carbonos habitualmente es de número par. Los tipos de ácidos grasos más abundantes en la naturaleza están formados por cadenas de 16 a 22 átomos de carbono. Si sólo contienen enlaces sencillos son saturados (ácido palmítico, esteárico, etc.), y si presentan dobles enlaces son insaturados (oleico, linoleico, etc.) Su función es de reserva energética, (*) y pueden esterificarse (a través del enlace éster) con alcoholes formando ésteres, que se hidrolizan a su vez recomponiendo sus constituyentes. Asimismo pueden saponificarse con álcalis, obteniéndose jabones (sales orgánicas) Los ácidos grasos son constituyentes fundamentales de algunos lípidos, en concreto de los lípidos saponificables. La parte de la molécula que contiene el grupo carboxilo manifiesta carga negativa en contacto con el agua, por lo que presenta carácter ácido. El resto de la molécula no presenta polaridad (apolar) y es una estructura hidrófoba (=que no tiene afinidad por el agua) Como la cadena apolar es mucho más grande que la parte con carga ( polar), la molécula no se disuelve en agua. (*) Su principal propiedad es su comportamiento anfipático, derivado del hecho de poseer una cadena hidrocarbonada larga, también llamada cola del ácido graso, de naturaleza hidrófoba (=que no tiene afinidad por el agua), y un grupo carboxilo de naturaleza hidrófila (=que tiene afinidad por el agua), también llamado cabeza del ácido graso. Las moléculas anfipáticas en disolución acuosa pueden formar micelas. Y cuando las moléculas anfipáticas son demasiado grandes, forman bicapas. Los ácidos grasos se clasifican en saturados e insaturados (*): 1. Ácidos grasos saturados Los enlaces entre los carbonos son enlaces simples, no poseen dobles enlaces. Esta circunstancia permite la unión entre varias moléculas mediante fuerzas de Van der Vaals (=ocurre cuando las moléculas están muy próximas entre sí y se encuentran sometidas a interacciones de sus nubes electrónicas)

Cuanto mayor sea la cadena (más carbonos), mayor es la posibilidad de formación de estas interacciones débiles. Por ello, a temperatura ambiente, los ácidos grasos saturados suelen encontrarse en estado sólido. Fig. Estructura de un ácido graso saturado.


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2. Ácidos grasos insaturados En ellos pueden aparecer enlaces dobles o triples entre los carbonos de la cadena. Puede ser un doble enlace (monoinsaturado) o varios dobles enlaces (poliinsaturados) Las moléculas tienen más problemas para formar uniones mediante fuerzas de Van der Vaals entre ellas. Por ello, a temperatura ambiente, los ácidos grasos insaturados suelen encontrarse en estado líquido. Las propiedades físicas de los ácidos grasos dependen de la longitud de éstos y del grado de instauración de sus moléculas (del número de dobles enlaces que posea) Los insaturados tienen un punto de fusión más bajo que los saturados con igual número de carbonos. Las propiedades químicas de los ácidos grasos son (*):

a) La esterificación Reacción de condensación de un alcohol con un ácido por enlace covalente, para producir un éster más agua): por tanto, son capaces de reaccionar con un alcohol para formar un éster y desprender una molécula de agua. R - COOH- + R -OH



R – CO -OR + H2O

b) La saponificación : reacción en la que un éster de ácido graso, en presencia de una base fuerte (como el hidróxido sódico), forma una molécula de jabón y se desprende una molécula de alcohol. Es una reacción de hidrólisis en la que se forman jabones. La aportación de jabones favorece la solubilidad y la formación de micelas de ácidos grasos. Fig. Reacción de esterificación

Los ácidos grasos forman parte de otros compuestos lipídicos. Todos aquellos lípidos que tienen ácidos grasos en su estructura tienen la capacidad de realizar la reacción de saponificación, y por ello se llaman lípidos saponificables.

LÍPIDOS SAPONIFICABLES. Contienen ácidos grasos y son:

1. LOS ACILGLICÉRIDOS (*) Están formados por ácidos grasos, por lo que son lípidos saponificables. Son moléculas formadas por la unión de uno, dos o tres ácidos grasos, con una glicerina. La unión se da entre los grupos –OH de cada molécula. Se libera una molécula de agua. El enlace recibe el nombre de éster. Si la glicerina se une a un ácido graso, se forma un monoacilglicérido. Si se une a dos ácidos grasos se forma un diacilglicérido. Si se une a tres ácidos grasos se forma un triacilglicérido, o, simplemente, triglicérido.


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Tienen función de reserva energética. Son moléculas muy reducidas, que al oxidarse (=cuando un átomo, ión o molécula pierde electrones) totalmente liberan mucha energía (9 kcal/g) También actúan como aislantes térmicos (conducen mal el calor) y son buenos amortiguadores mecánicos (protegen estructuras sensibles) Vulgarmente se llaman grasas, aceites o sebos. Fig. Estructura de un triglicérido

Se encuentran en plantas oleaginosas (olivo, girasol, maíz, etc.) también en la grasa de los pescados azules, etc.

2. CÉRIDOS (*) También llamados ceras. Son lípidos saponificables que se forman cuando un monoalcohol de cadena larga se esterifica un ácido graso también de cadena muy larga, mediante un enlace éster. Se caracterizan por ser muy lipófilos (=hidrófobos) y tener función protectora. El revestimiento de las hojas, frutos, flores o tallos jóvenes, así como los tegumentos de muchos animales, el pelo o las plumas está recubierto de una capa de cera para impedir la entrada de agua o su pérdida. A estos dos tipos de lípidos se les denomina también simples (hololípidos), formados sólo por átomos de carbono, hidrógeno y oxígeno. 3. LÍPIDOS DE MEMBRANA (*) Si los glicéridos contienen otros compuestos, forman los fosfolípidos y los glucolípidos, fundamentales en las células pues forman la estructura bicapa de las membranas celulares: lípidos de membrana. Estas moléculas presentan una parte polar o iónica y, por tanto hidrófila (cabeza polar) y una parte apolar o hidrófa (colas apolares), por lo que son anfipáticos con un extremo hidrófilo y otro hidrófobo. La porción correspondiente al ácido graso es hidrófoba (=que repele el agua) y la base orgánica está ionizada y es muy hidrosoluble o hidrofílica (=afín al agua), lo que les permite en presencia de agua, formar estructuras en las que la parte hidrófila queda hacia fuera, interactuando con el agua circundante, y los extremos hidrófobos lo hacen en sentido contrario, como en la membrana celular que es una bicapa lipídica. Son llamados también complejos (=heterolípidos) por estar formados por carbono, hidrógeno, oxígeno y átomos de fósforo, azufre, nitrógeno o un glúcido. Forman las bicapas lipídicas que constituyen las membranas biológicas, tanto la plasmática como las de algunos orgánulos celulares.

a) Fosfolípidos Contienen fósforo en forma de grupos de ácido fosfórico (=grupo fosfato) como característica común. Por ello, son moléculas anfipáticas, con una zona apolar y otra polar que contiene, al menos, el grupo fosfato. Forman membranas lipídicas que originan las membranas biológicas, tanto la plasmática como las que bordean los orgánulos. Dependiendo del alcohol que contengan, se clasifican en: fosfoacilglicéridos y esfingomielinas. 



Fosfoacilglicéridos Contienen glicerol esterificado en las posiciones 1 y 2 por dos ácidos grasos y un grupo fosfato esterificando la posición 3 y un alcohol unido a ese fosfato. Ej. Las lecitinas que contienen como alcohol unido al fosfato colina, presentes en la yema de huevo; o las cefalinas, de las que las más abundantes contienen etanolamina, presentes en varios tejidos. Esfingomielinas Contienen como alcohol esfingosina, además de un ácido graso, grupo fosfato y colina. Abundantes en las vainas de mielina que forman las células de Schwann del sistema nervioso.

b) Glicolípidos (=glucolípidos) Estos compuestos tienen esfingosina + ácido graso (=ceramida) y un glúcido. Son abundantes en la sustancia blanca del sistema nervioso central. Se clasifican, dependiendo del glúcido, en: Cerebrósidos . Contienen un monosacárido, generalmente galactosa o glucosa.  Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica.../ Curso 17

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

Gangliósidos Contienen un oligosacárido. Ej. Las lecitinas de la yema de huevo, utilizadas en dietética y cosmética o las cefalinas que se obtuvieron por primera vez de la masa encefálica, aunque existen en otros tejidos, como en el hígado. Fig. Estructura de un fosfoglicérido

Fig. Estructura de un esfingolípido

Fig. Lípidos saponificables

c) Lípidos conjugados: lipoproteínas y lipopolisacáridos 

Las lipoproteínas son asociaciones no covalentes de lípidos y proteínas. Las más importantes son las que están en el plasma y que transportan lípidos.


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Los lipopolisacáridos son menos abundantes, parecidos a los gangliósidos, pero con mayor cantidad de glúcidos. Se encuentran en las membranas celulares y su función es la de reconocimiento celular y recibir señales. 

LÍPIDOS INSAPONIFICABLES (*) Un tercer grupo de lípidos se caracteriza por no contener ácidos grasos en su composición, y por tanto no poder saponificarse: lípidos insaponificables. Su función suele ser metabólica, y algunos son muy importantes: terpenos como el fitol (alcohol de la clorofila), las vitaminas A, E y K , el caucho y esteroides como el colesterol, la vitamina D, las hormonas de la corteza suprarrenal y sexuales. 1. Esteroides Son derivados de una molécula denominada ciclopentanoperhidrofenantreno (=3 núcleos bencénicos totalmente hidrogenados con un ciclopentano adosado) Entre ellos se encuentra el colesterol, los ácidos biliares, hormonas esteroideas (aldosterona, etc.) o sexuales (como la testosterona, la progesterona),... etc. y la vitamina D. Fig. Ciclopentanoperhidrofenantreno

El colesterol (*) es un constituyente esencial de todas las células animales (estabilizando sus membranas) y precursor de otras moléculas orgánicas, como las hormonas sexuales y los ácidos biliares. Está presente en el cuerpo humano debido a un doble origen: Se sintetiza en el hígado para producir después sales biliares, etc., y, por otro lado, se ingiere en los alimentos. Al no poder solubilizarse en el plasma sanguíneo (puesto que su principal componente es el agua y los lípidos no se solubilizan en ella) para desplazarse hasta las células, se une a proteínas formando lipoproteínas (=LDL, que transportan tanto el colesterol de la dieta como el formado en el hígado y, cuando hay en exceso, lo depositan en las arterias lo que puede originar arterioesclerosis, se conoce vulgarmente como “colesterol malo”; y las HDL que se asocian al colesterol en exceso y lo llevan al hígado, donde es destruido. Es conocido como”colesterol bueno”. 









Vitamina D (*) Controla el metabolismo del calcio y del fosfato y, por tanto, la formación y reabsorción ósea. Su carencia origina raquitismo. Ácidos biliares Emulsionan las grasas de la dieta con lo que ayudan a hacer la digestión de estos compuestos en el intestino. Hormonas corticosteroides Como la aldosterona (que controla la excreción de sodio por el riñón, manteniendo el balance de sales y agua en los líquidos orgánicos) Regulan gran cantidad de procesos de importancia fisiológica. Las hormonas sexuales son de dos tipos: los andrógenos, o masculinas, y los estrógenos, o femeninas. Los ovarios y testículos, segregan hormonas sexuales de tipo esteroide que intervienen en los ciclos de producción de gametos, en el desarrollo de los caracteres secundarios y en el comportamiento sexual.

2. Terpenos Derivan de una molécula llamada isopreno (CH 2 = C(CH3) - CH =CH2) Son hidrocarburos o alcoholes. Tienen un número de átomos de carbono que siempre es múltiplo de cinco.


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CLASIFICACIÓN DE LOS TERPENOS

Nombre

Nº de isoprenos que componen la molécula

Función

Ejemplos

2

Aromas y esencias

Geraniol, limoneno, mentol, alcanfor, vainilla, etc.

Sesquiterpenos

3

Intermediario en la síntesis del colesterol

Diterpenos (*)

4

Forman pigmentos y vitaminas

Fitol (alcohol de la clorofila), vitaminas A, E, K.

Triterpenos

6

Intermediario en la síntesis del colesterol

Escualeno (precursor del (colesterol)

Tetraterpenos (*)

8

Pigmentos vegetales

Carotenos (anaranjados), xantofilas (amarillos)

Politerpenos

n

Aislantes

Caucho.

Monoterpenos

Farnesol

3. Prostaglandinas Estas sustancias deben su nombre a que fueron aisladas por vez primera en la próstata, pero existen en otros tejidos. Son lípidos formados a partir de un ácido graso, llamado ácido araquidónico. Actúan en bajas concentraciones con diversos efectos fisiológicos: provocan inflamaciones porque producen vasodilatación capilar cuando se producen golpes, infecciones o heridas; regulan la coagulación sanguínea; desencadenan la fiebre al elevar la temperatura corporal; disminuyen la presión sanguínea: aumentan la secreción de mucus en el estómago y en el intestino y disminuyen la secreción de los jugos gástricos; regulan las contracciones del útero durante el parto,etc. La aspirina inhibe su síntesis.

PROTEÍNAS (*) Los prótidos son biomoléculas orgánicas. Están formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. En ocasiones aparece fósforo y azufre. Están constituidas por la unión de unas unidades básicas llamadas aminoácidos, que químicamente contienen una función amina y otra ácido. Fig. Aminoácidos

Este grupo está compuesto por tres tipos de moléculas, que se clasifican atendiendo a su tamaño. Son los aminoácidos, los péptidos y las proteínas.

1. AMINOÁCIDOS (*) Son moléculas pequeñas, monómeros de los péptidos y las proteínas. Son cristalinos, casi todos dulces y presentan isomería (ya que poseen un carbono unido a cuatro radicales distintos, excepto en la glicocola) Por ello, es un carbono asimétrico. Uno de esos radicales es siempre un grupo ácido (carboxilo, -COOH) y el otro es básico (amina, NH2) El tercer grupo es un hidrógeno y el cuarto es un radical, característico de cada aminoácido. El átomo de carbono al que se encuentra unido el carboxilo se le asigna la letra griega alfa. Con este criterio, si el grupo amino se encuentra también sobre el mismo átomo de carbono que el carboxilo, se habla de alfa-aminoácidos; todos los aminoácidos proteicos son de esta serie. Si se encuentra sobre el siguiente, de beta-aminoácidos, y así sucesivamente. Los radicales confieren al aminoácido unas características propias. Por ello, estos radicales se utilizan como criterio para la clasificación de los aminoácidos. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica.../ Curso 20

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Propiedades de los aminoácidos 



Estereoisomería Como tienen carbonos asimétricos, los aminoácidos poseen isomería. Existe una forma D y una forma L. Los isómeros D poseen, en proyección lineal el grupo amina (-NH2) hacia la derecha del carbono asimétrico, mientras que la isomería L presentan el grupo amina (-NH2) hacia la izquierda del carbono asimétrico (en la naturaleza la mayor parte son forma L) (*) Existen isómeros ópticos . Las moléculas desvían la luz polarizada a la derecha se denominan dextrógiras y se representan con el signo (+) Las moléculas que desvían la luz a la izquierda se denominan levógiras y se representan con el signo ( -) Comportamiento anfótero (*) Los aminoácidos presentan cargas. Los aminoácidos pueden captar o ceder protones al medio, dependiendo del pH de la disolución en la que se encuentren. Si la disolución es ácida, los aminoácidos captan protones y se comportan como una base. Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un ácido. Por tener este comportamiento, se dice que son anfóteros.

2. PÉPTIDOS. (*) Los aminoácidos (unos 20) se unen entre sí para forman péptidos y proteínas y lo hacen a través de un enlace característico tipo amida: el enlace peptídico se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminoácido y el grupo amina (-NH2) del segundo aminoácido, con pérdida de una molécula de agua; por lo que, puede romperse mediante hidrólisis. La característica principal del enlace peptídico es que no permite el giro de los elementos unidos por él, por lo que es un enlace rígido.

Fig. Enlace peptídico

Los péptidos son moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico. El número de aminoácidos puede oscilar entre dos y cien; más de 100 aminoácidos se consideran una proteína. Incluso, si el número de aminoácidos es menor de que 100, pero el peso molecular es mayor que 5.000 Daltons (=unidad de peso molecular, equivale al peso de un átomo de hidrógeno), la molécula sería una proteína. Ejemplos de péptidos metabólicamente importantes son la insulina, el glucagón, la oxitocina o la vasopresina.

3. PROTEÍNAS (*) Son moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico. El número de aminoácidos suele ser mayor de 100 y el peso molecular excede los 5.000 Daltons. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica.../ Curso 21

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La alternancia entre los enlaces rígidos (enlaces peptídicos) y los enlaces móviles (enlaces intraminoácido) hace que estas moléculas adquieran una estructura bastante compleja. Estas moléculas cumplen muchas y variadas funciones en los seres vivos.

Estructura de las proteínas (*) Las proteínas, para ser biológicamente activas necesitan conformarse tridimensionalmente, y pasan sucesivamente por las estructuras 1ª, 2ª y 3ª. Si la proteína está constituida por más de una unidad ( protómeros), entonces adquiere una estructura 4ª, uniéndose tales subunidades, p.ej. la hemoglobina. Estos niveles están relacionados entre sí y son, en cierta forma, acumulativos. Adquieren a veces una estructura muy compleja, debida a los radicales de los aminoácidos y a la rigidez del enlace peptídico. Las cargas que poseen estos radicales generan unas propiedades en las proteínas. La estructura de las proteínas nos sirve para confeccionar una clasificación de estas moléculas. También la estructura es la responsable de generar una serie de funciones, esenciales para los seres vivos. La estructura de las proteínas se puede estudiar desde 4 niveles de complejidad, que son la estructura primaria, la estructura secundaria, la estructura terciaria y la estructura cuaternaria.

a) Estructura primaria La estructura primaria de las proteínas hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amina, por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se denomina aminoácido c-terminal. La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína, es decir el número, tipo y orden de colocación de sus aminoácidos. Determina las demás estructuras de la proteína. b) Estructura secundaria Es la disposición espacial de la estructura primaria, es decir, cómo se sitúa en el espacio la secuencia de aminoácidos para ser estable. Este tipo de estructura es la más frecuente y fue descrita por Pauling y Corey (1951) Los modelos más frecuentes son: o

o

o

La alfa hélice La estructura primaria se enrolla sobre sí misma de forma helicoidal dextrógira (=el giro de la hélice se hace hacia la derecha) Se forman enlaces de hidrógeno (=se forman entre un átomo de hidrógeno ligado de forma covalente al oxígeno, nitrógeno o algún otro elemento electronegativo, y otro átomo de gran electronegatividad) intracatenarios (=dentro de la cadena) entre el grupo carbonilo (-CO-) de un enlace peptídico de un aminoácido y el resto (–NH-) de otro enlace peptídico del aminoácido situado cuatro puestos más adelantado. Cada vuelta de hélice contiene 3,6 aminoácidos. Las cadenas laterales de éstos se dirigen hacia el exterior de la hélice, mientras que los grupos (–CO-) y (–NH-) de los enlaces peptídicos quedan orientados hacia arriba o hacia abajo. Adquieren esta conformación proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La beta-laminar También se denomina hoja plegada o lámina plegada. Es una estructura en forma de zig-zag. Se estabiliza creando puentes de hidrógeno parecidos a los de la estructura anterior, que pueden ser intracatenarios(=dentro de la misma cadena) o intercatenarios (=si se establecen entre otras cadenas proteícas) . Ej. La fibroína de la seda o la beta-queratina. Hélice de colágeno . Es una estructura helicoidal, secundaria característica, formada por hélices más abiertas y rígidas que en la estructura de alfa-hélice. Esto es debido a la existencia de un gran número de aminoácidos prolina e hidroxiprolina (derivado de la prolina) que no pueden formar puentes de hidrógeno con otros de la misma cadena porque su estructura química se lo impide. Por ello, no pueden estabilizar la hélice de su estructura secundaria y se asocian tres fibras de colágeno para mantener la estructura definitiva. La molécula completa de colágeno está formada, por tanto, de tres cadenas entrelazadas y que se unen por enlaces covalentes y puentes de hidrógeno.

Las proteínas que adquieren sólo la estructura secundaria, o una estructura terciaria muy simple, se conocen como fibrosas o filamentosas. Son moléculas insolubles en agua. Ej. queratina, colágeno, actina y miosina del músculo, etc.

c) Estructura terciaria Es la forma que manifiesta en el espacio la estructura secundaria. Depende de la estructura de los niveles de organización inferiores. Es una disposición espacial definitiva que es debida a las interacciones entre las cadenas laterales R de los aminoácidos. Las proteínas con estructura terciaria compleja son proteínas globulares. Son proteínas solubles con función dinámica, pej. Las enzimas.


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Los enlaces químicos que mantienen esta estructura son muy variados:  







Enlaces covalentes como los puentes disulfuro (-S-S-) que se forman entre aminoácidos cisteína. Puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales polares de los aminoácidos o entre los grupos – CO- y –NH- de los enlaces peptídicos que no intervienen en la estabilización de la estructura secundaria. Uniones iónicas o interacciones electrostáticas entre grupos carboxilos (-COOH) y amino (-NH2) de diferentes porciones de la cadena. Resultan de la fuerza de atracción entre grupos ionizados de carga opuesta. Interacciones de Van der Vaals que aparecen cuando dos átomos están muy cercanos. Esta proximidad puede originar fluctuaciones en las cargas que producen dipolos y atracciones mutuas a corta distancia. Fuerzas hidrofóbicas entre los grupos apolares.

En la estructura terciara de algunas proteínas se pueden encontrar zonas alfa-hélice o lámina-beta, que aparecen en numerosas proteínas de forma repetida. A estas repeticiones se las denomina dominios estructurales. Parece ser que, desde el punto de vista de la evolución, son zonas con importancia biológica, tanto estructural como funcionalmente, y por ello la selección natural las ha favorecido. d) Estructura cuaternaria Está formada por la unión de varias proteínas que ya poseen estructura terciaria. Pueden ser diferentes o iguales entre sí, y la unión entre ellas se realiza por enlaces débiles y, en ocasiones, por puentes disulfuro que se establecen entre los aminoácidos cisteína. Cada proteína independiente que forma la estructura se deno mina protómero. Ej. La hemoglobina, que está formada por cuatro protómeros iguales dos a dos, dos cadenas alfa y dos beta.

Propiedades de las proteínas (*) Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos radicales de los aminoácidos que las componen. a) Solubilidad Los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua. b) Especificidad Aparece como consecuencia de la estructura tridimensional de la proteína. La especificidad puede ser de función , si la función que desempeña depende de la estructura, o de especie , que hace referencia a la síntesis de proteínas exclusivas de cada especie. Quizá sea esta la propiedad más característica, lo que quiere decir, que cada especie, incluso los individuos de la misma especie, tiene proteínas distintas que realizan la misma función. Ello es debido a que se forman a través del mensaje genético: ADN c)



ARNm

Proteína.



Desnaturalización La conformación de una proteína depende del pH y de la temperatura de la disolución en la que se encuentre. Pierden entonces su estructura 2ª, 3ª o 4ª (no los enlaces peptídicos, que se rompen mediante hidrólisis) Cambiando estas condiciones, también puede cambiar la estructura de la proteína. Esta pérdida de la conformación estructural de una proteína se denomina desnaturalización, que puede ser reversible o irreversible. El cambio de pH produce cambios en las interacciones electrostáticas entre las cargas de los radicales de los aminoácidos. La modificación de la temperatura puede romper puentes de hidrógeno o facilitar su formación. Si el cambio es reversible, el proceso se llama renaturalización.

Funciones de las proteínas (* 4 ejemplos) Las proteínas tienen múltiples funciones biológicas :

a) Estructural

Forman estructuras capaces de soportar gran tensión (tendón, cartílago, etc.); además, forman estructuras celulares, como la membrana plasmática o los ribosomas. El colágeno y las queratinas forman parte del tejido conjuntivo. b) Movimiento o contracción La actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento. Mueven los músculos estriados y lisos. Cambian su longitud de forma reversible. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica.../ Curso 23

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c) Transporte

Algunas proteínas transportan sustancias como oxígeno o lípidos, o electrones. Transportan los iones o metabolitos a través de las membranas celulares. d) Reserva energética Proteínas grandes, generalmente con grupo fosfato, sirven para acumular y producir energía, si se necesita. La ovoalbúmina y la lactoalbúmina del huevo y de la leche, respectivamente. e) Homeostática Consiste en regular las constantes del medio interno, tales como pH o cantidad de agua. f) Defensiva Las inmunoglobulinas son proteínas formadas por los linfocitos B, e implicadas en la defensa del organismo. También las proteínas del sistema de complemento, que defienden de las infecciones microbianas. g) Hormona l Algunas funcionan como mensajeros de señales hormonales, generando una respuesta en los órganos blanco. Como la insulina. h) Enzimática Funcionan como biocatalizadores, ya que controlan las reacciones metabólicas, disminuyendo la energía de activación de estas reacciones. i) Receptoras Proteínas a las que se unen las hormonas u otras sustancias para recibir y trasladar una señal metabólica. j) Cromosómicas C omo las histonas y otras proteínas que forman el ADN en el núcleo celular, formando parte de los cromosomas. k) Toxinas Más abundantes en los microorganismos, insectos o reptiles que en los mamíferos.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS (*) CLASES TIPOS GLOBULARES Tienen estructura 3ª y forma globular y suelen ser solubles en agua o disoluciones salinas. Con función dinámica.

EJEMPLOS Albúminas (de origen animal), histonas (asociadas al ADN), globulinas (también de origen animal), protaminas, etc.

HOLOPROTEÍNAS Sólo contienen aminoácidos en su composición que forman cadenas polipeptídicas.

FIBROSAS Colágeno y queratina o ESCLEROPROTEÍNAS (estructurales, forman el tejido Con estructura 2ª o 3ª muy simple. No conjuntivo), elastina (su solubles en agua y con función estructural. característica es la elasticidad), la miosina (contráctil), la fibrina y la fibroína de la seda. GLUCOPROTEÍNAS Hormona LH (luteinizante), Su grupo prostético es un glúcido. hormona TSH (estimuladora del Constituyen la mayoría de las membranas tiroides), etc.; mucoproteínas,... celulares. LIPOPROTEÍNAS Su grupo prostético es un lípido

HDL y LDL, que están unidas al colesterol y sirven para transportarlo por el plasma sanguíneo.

FOSFOPROTEÍNAS Contienen ácido fosfórico

Caseína de la leche (de función de reserva)

CROMOPROTEÍNAS El grupo prostético es un compuesto químico coloreado. Por esta razón se denominan pigmentos

Pueden ser porfirínicas (si derivan de la porfirina, como la hemoglobina, que es transportadora, o la mioglobina) o no porfirínicas (como la hemocianina).

NUCLEOPROTEÍNAS Asociadas a ácidos nucleicos.

Como la cromatina (ADN + histonas)

HETEROPROTEÍNAS Contienen, además de aminoácidos (=grupo proteico), otros componentes (=grupo prostético)


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ENZIMAS (*) Los enzimas son proteínas (excepto las ribozimas, que son ARN) globulares que catalizan (=catálisis es el proceso por el que es posible cambiar la velocidad de una reacción química utilizando un”catalizador”) todas las reacciones biológicas. Son por tanto, biocatalizadores (=catalizadores sintetizados por los seres vivos) Se caracterizan por su gran especificidad, por no alterarse en el transcurso de la reacción y por aumentar muchísimo la velocidad de la reacción que catalizan (en ocasiones hasta un millón de veces) disminuyendo la energía de activación (=energía necesaria para que una reacción se inicie) Esta reacción enzimática se regula mediante variaciones de la temperatura, pH, concentración de sustrato (molécula sobre la que actúa la enzima), cofactores o a través de la propia enzima: enzimas alostéricos, en los sistemas multienzimáticos, mediante un mecanismo de feed-back. El mecanismo de acción de las enzimas es el denominado modelo “llave-cerradura”. Se unen de forma específica al sustrato que van a modificar o sobre el cual van a actuar, como una llave que entra en una cerradura (Fischer, 1890) Posteriormente se propuso el modelo de “ajuste inducido” (D.E.Koshland, 1958), como la adaptación de la mano dentro de un guante, ya que los centros activos de muchas enzimas se modifican sensiblemente al unirse al sustrato. (*) La enzima posee una zona de unión al sustrato, denominada centro activo. Cuando se une la enzima (E) al sustrato (S), se forma un complejo enzima-sustrato (ES) y se separan las moléculas obteniéndose el producto (P), pasando por un estado de transición en el que se están rompiendo determinados enlaces y formándose otros nuevos y, posteriormente, la enzima se recupera y puede volver a actuar sobre un nuevo sustrato.

Fig. Reacción enzimática

Características de las enzimas (*) Todas las enzimas se caracterizan por: 

Son específicas: cada enzima (E) posee una estructura tridimensional especial para unirse a un sustrato (S) determinado. La especificidad puede ser: o

o

  

Especificidad de acción Una enzima puede realizar solamente una de las modificaciones que puede sufrir un sustrato. P.e. las deshidrogenasas sólo pueden extraer hidrógeno al sustrato. Especificidad de sustrato Cuando solamente puede actuar sobre un sustrato específico. Se habla de especificidad de grupo cuando actúa sobre enlaces (la peptidasas sólo actúan rompiendo enlaces peptídicos) de un grupo de biomoléculas. Se habla de especificidad absoluta cuando sólo puede actuar sobre un único sustrato (la maltasa sólo actúa sobre la maltosa degradándola en dos moléculas de glucosa)

La concentración en la que actúan es muy baja, y lo hacen en condiciones de pH y temperatura muy suave. No se consumen: una vez que han actuado, son liberadas y pueden volver a actuar. Pueden desnaturalizarse: ya que la mayoría de ellas son de naturaleza proteica, pueden perder su estructura y dejar de ser funcionales.


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CLASIFICACIÓN (* 3 ejemplos ) Grupo I

CLASIFICACIÓN DE LOS ENZIMAS Clases Función Reacciones de oxidación-reducción (transferencia de electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro) Oxidorreductasas

II

Transferasas

Transferencia de grupo químico desde un sustrato a otro. Intercambian grupos funcionales (distintos del hidrógeno) de un sustrato a otro.

Hidrolasas

Rotura hidrolítica de algún enlace del sustrato (incorporándose una molécula de agua por cada enlace hidrolizado)

Liasas

Rotura no hidrolítica de enlaces. Añaden grupos funcionales a las zonas del sustrato con dobles enlaces, desapareciendo el doble enlace y transformándose en enlace sencillo.

Isomerasas

Reacciones de isomerización en la que se convierte una molécula en otra isómera (isómeros= compuestos químicos que tienen la misma fórmula molecular, pero diferente estructura molecular u ordenamiento de sus átomos en el espacio) de la primera.

Ligasas (sintetasas)

Formación de enlaces covalentes uniendo varias moléculas.

III

IV

V

VI

Las enzimas se pueden clasificar según el tipo de reacción que catalicen:

(*) EL CENTRO ACTIVO Las propiedades catalíticas de las enzimas se deben a que poseen un centro activo, al que se une el sustrato durante la reacción. Se trata de una zona bien delimitada de la proteína enzimática, capaz de unirse al sustrato (S) formando un complejo enzima-sustrato y de catalizar su transformación. Es el responsable de la actividad y la especificidad de la enzima. Los enlaces que se establecen en el complejo enzima-sustrato suelen ser débiles y, por tanto, no covalentes. Por todo ello, la unión de la enzima (E) al sustrato (S) es un proceso reversible. (*) ENZIMAS Y COFACTORES Muchas enzimas son proteínas conjugadas y contienen algún componente no proteico que se denomina cofactor. El cofactor suele ser decisivo para la catálisis, y junto a la parte proteica de la enzima, o apoenzima, forma la holoenzima. La enzima sólo funciona cuando los dos componentes están unidos. La naturaleza química de los cofactores es variada: pueden ser iones metálicos, o moléculas orgánicas llamadas coenzimas, como algunas vitaminas. Las coenzimas pueden actuar separadamente del enzima en procesos biológicos muy importantes (NAD, FAD, Co-A, etc.) Cuando la coenzima se encuentra unida fuertemente a la apoenzima por enlaces covalentes, se denomina grupo prostético.

Holoenzima=

Apoenzima + cofactor

Iones

metálicos Coenzimas (moléculas orgánicas)


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(*) Algunos ejemplos: COENZIMA CORRESPONDIENTE VITAMINA B1 (tiamina)

Pirofosfato de tiamina (PPT)

TIPO DE REACCIÓN Transferencia de grupos aldehído.

B2 (riboflavina)

FAD y FMN

Oxidación-reducción (transfieren e-, protones o átomos de hidrógeno)

B3 o PP (niacina)

NAD y NADP

Oxidación-reducción.

B5 (ácido pantoténico)

Coenzima A (Co-A)

Transferencia de grupos acilo (=de dos átomos de carbono como el acetilo, -CO-CH3, o de mayor tamaño)

B6 (piridoxina)

Fosfato de piridoxina

Transferencia de grupos amino.

B8 (biotina)

Biocitina

Transferencia de grupos carboxilo (CO2)

B9 (ácido fólico)

Ác. tetrahidrofólico

Transferencia monocarbonados.

B12 (cobalamina)

Coenzima B12

Transferencia de grupos metilo.

de

grupos

REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD CATALÍTICA La producción enzimática está dirigida por los genes de la célula. Después la actividad enzimática está regulada por los cambios de pH, por la retroalimentación de los productos finales de la reacción (=feed-back), por la activación de otra enzima, etc. Estos cambios pueden estar bajo el control de hormonas del sistema nervioso. Hay enzimas, denominadas reguladoras, que son capaces de aumentar o disminuir su actividad en la catálisis, dependiendo de determinadas sustancias denominadas moduladores. En la célula no siempre se necesitan las mismas enzimas ni en las mismas cantidades; es necesario que haya una regulación de la síntesis de éstas. Las enzimas reguladoras se encargan de que esto sea así. Las enzimas reguladoras suelen ser enzimas alostéricas (=con”otro espacio”), aunque hay otras que no lo son. Las enzimas alostéricas, además del centro activo, poseen otros lugares para la unión de los moduladores: los sitios o centros alostéricos. Los moduladores pueden activar o inhibir la acción de la enzima (normalmente los activadores son el sustrato (S) de la enzima (E) y los inhibidores el producto (P) de la reacción catalizada por la enzima) OTROS FACTORES QUE ALTERAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA (*) En general, las enzimas funcionan en condiciones muy concretas (condiciones óptimas) Estas son: temperatura, pH y concentración de sustrato.

a) Temperatura Las reacciones enzimáticas ocurren muy lentamente o se suspenden por completo cuando las temperaturas son bajas, pero se reactivan al elevarse la temperatura dentro de unos límites. Las enzimas se alteran a temperaturas elevadas. Cuando esta sobrepasa los 50ºC-60ºC las enzimas se desnaturalizan, alterándose su estructura secundaria y terciaria, lo que suele ser irreversible. b) pH La actividad de las enzimas se modifica cuando lo hace la acidez o alcalinidad del medio. La mayoría de las enzimas sólo son activas entre límites muy estrechos de pH. La variación brusca de éste puede provocar su desnaturalización. c) Concentración de sustrato Cuanto más sustrato haya en el medio más posibilidades tiene la enzima de unirse, hasta un cierto límite, ya que, en el momento en que todas las enzimas estén unidas al sustrato, aunque aumente la concentración de éste, la velocidad de reacción permanece constante. INHIBICIÓN DE ENZIMAS La mayor parte de las enzimas pueden inhibirse (de forma que su actividad se reduce) o incluso destruirse por ciertos agentes químicos. La inhibición enzimática puede ser reversible o irreversible.


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a) Reversible Cuando los inhibidores se unen temporalmente a la enzima y, cuando se separan, dejan que la actividad enzimática se reanude. Los inhibidores reversibles pueden ser de dos tipos: competitivos y no competitivos. o

o

Competitivos El inhibidor bloquea el centro activo de la enzima y no deja que esta se una al sustrato. No competitivos El inhibidor se une a la enzima por un sitio que no es el activo paralizando la acción de la enzima.

b) Irreversible Cuando los inhibidores se unen de forma permanente al centro activo o lo destruyen de forma irreversible. Muchos venenos son inhibidores irreversibles. VITAMINAS Son un grupo de compuestos orgánicos, que son necesarios en la dieta en pequeñas cantidades puesto que son indispensables para un metabolismo normal. Funk (1912), obtuvo una sustancia de la cáscara del arroz que evitaba la enfermedad del beri-beri. La llamó vitamina (=amina imprescindible para la vida) Son sustancias sensibles ya que algunas pueden alterarse por el calor, variación de pH o, simplemente se oxidan por la presencia de oxígeno en el medio, con lo que pierden su función. (*) Las coenzimas las sintetiza el organismo a partir de moléculas sencillas que, si no pueden ser fabricadas por él, las deben aportar los alimentos. Estos factores que provienen del exterior, necesarios para que se sinteticen las coenzimas, son nutrientes conocidos como vitaminas hidrosolubles. (*) Las vitaminas se clasifican en dos grandes grupos: 1. Vitaminas liposolubles (que se disuelven en disolventes orgánicos apolares; solubles en grasas), como la A, D, E y K . 2. Vitaminas hidrosolubles (que se disuelven en agua), como la C y las que pertenecen al complejo B. A diferencia de las hidrosolubles, las liposolubles no se utilizan en la síntesis de las coenzimas. Sin embargo, el complejo vitamínico B comprende un grupo de vitaminas solubles en agua que como característica presentan ser componentes de las coenzimas. Algunos grupos de población necesitan un aporte superior a la media (niños, ancianos, embarazadas, etc) Las deficiencias de una o varias vitaminas (avitaminosis) originan trastornos metabólicos y algunos síntomas clínicos. Las situaciones con un aporte de vitaminas inferior al necesario se conoce como hipovitaminosis. El exceso de alguna de ellas hipervitaminosis, aunque las acumulaciones son muy raras.


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Liposolubles (2 ejemplos)

A (retinol)

D (calciferol)

Acción Indispensable para la visión normal y para el crecimiento. Mantiene los tejidos epiteliales.

Deficiencias que ocasionan su falta Crecimiento deficiente; ceguera nocturna; piel descamada; xeroftalmia (una capa córnea seca y gruesa); etc. Raquitismo en los niños y osteomalacia en los adultos. Ambas situaciones llevan a una deformidad ósea.

Favorece la absorción del calcio en el intestino, lo que aumenta la cantidad de calcio útil para la síntesis de los huesos; imprescindible para el crecimiento normal, etc. Imprescindible para la coagulación de Tiempo de coagulación más la sangre. largo. Hemorragias.

Fuentes Leche, huevos, pescado, verduras de color rojo y amarillo, hígado, etc. Hígado, aceites de hígado de pescado, leche, huevos, mantequilla, etc.

Su carencia es rara, ya que la producen las bacterias intestinales; vegetales verdes, etc. Previene la oxidación de los ácidos Lesión hepática, infertilidad, Semillas, cereales y los vegetales verdes, etc. E (tocoferoles) grasos insaturados en las membranas distrofia muscular, etc. de las células, de forma que mantiene su estructura. Hidrosolubles Acción Deficiencias que Fuentes (*) 3 ejemplos ocasionan su falta Da lugar al pirofosfato de tiamina Ocasiona su falta el beriberi Trigo, cerveza, judías y (PPT), coenzima. Es importante para (alteraciones vegetales verdes, etc. la producción de ribosa, necesaria neuromusculares y oculares) B1 (tiamina) para la síntesis de ác.nucleicos. en humanos. Transfiere como Co grupos aldehído. Constituyente de las coenzimas FAD y Su carencia origina Hígado, leche, vegetales verdes FMN que intervienen en las reacciones inflamación en los labios y y levaduras, etc. B2 lengua, así como úlceras en (riboflavina) de oxidación-reducción. la boca. Componente de las enzimas NAD y Pelagra en el hombre Las plantas y animales la diarreas, originan a partir del aminoácido B3 (niacina) NADP que intervienen en reacciones (dermatitis, de oxidación-reducción. demencia e incluso la triptófano. Hígado, cacahuetes, muerte).. etc. Forma parte de la Co-A, que tienen un Es rara la deficiencia en el Granos de cereales, guisantes, B5 (ácido papel fundamental en la oxidación de hombre. Dermatitis y huevos, levaduras, hígado, etc. pantoténico) las grasas, los glúcidos y ciertos encanecimiento del pelo en aminoácidos (transfiere grupos acilo) algunos animales. Es constituyente de una enzimas que Retraso del crecimiento, Levaduras, granos de cereal, B6 interviene en el metabolismo de los dermatitis, convulsiones, etc. hígado, leche, etc. (piridoxina) aminoácidos. Transfiere grupos amino. Es una coenzima de varias enzimas Fatiga. Depresión. Cereales, vegetales, leche, que catalizan la incorporación del CO Dermatitis. Dolores hígado. 2 B8 (biotina) en varios compuestos. musculares. Necesaria para las reacciones de Anemia Su falta retrasa la La sintetizan las bacterias síntesis de los ác.nucleicos y para la maduración de los hematíes) intestinales; se encuentra en muchos alimentos, B9 (ác.fólico) maduración de los glóbulos rojos. Mal desarrollo. Transfiere grupos monocarbonados. principalmente vegetales verdes. Una forma de ella actúa de coenzima Anemia perniciosa, pues, La sintetizan microorganismos. (transfiere grupos metilo) y es para que se formen los Hígado y, en general, fuentes de necesaria para que los hematíes se hematíes, se necesita la origen animal (carne, leche, formen normalmente. presencia de huevos, pescado, etc.) B12 Una proteína secretada por (cobalamina) el estómago o factor intrínseco (glicoproteína) y, en su ausencia, dichas células no se originan bien. Necesaria para el metabolismo de Conduce al escorbuto (las Cítricos (naranja, pomelo, varios aminoácidos, para cicatrizar heridas cicatrizan con mandarina, etc.), kiwi, fresas, heridas, formación de la matriz del lentitud y las cicatrices son etc. C (ácido hueso, etc. débiles y se abren con ascórbico) facilidad); el hueso no crece; etc.

K (filoquinona)


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ÁCIDOS NUCLEICOS (*) Son biomoléculas orgánicas que contienen siempre C, H, O, N y P, estructurados en unidades básicas llamadas nucleótidos. Son el ADN y el ARN.

1. NUCLEÓTIDO (*)

Fig. Nucleótido de desoxirribosa

Contiene tres componentes: una pentosa (ribosa o desoxirribosa), un fosfato (uno o más ác.fosfóricos), y una base nitrogenada (adenina, A; citosina, C; timina, T; guanina, G;o uracilo, U) (Figs.pg.40) Algunos de ellos actúan sin formar ácidos nucleicos, es decir, sin unirse entre sí, como moléculas portadoras de energía o coenzimas y sus funciones son imprescindibles: ATP, con función energética; coenzimas, como el NAD, transportador de e- y H+, etc. La nomenclatura de los nucleótidos es compleja, pero sigue una estructuración. Los nucleótidos de las bases púricas se llaman: o

o

Adenosin, (mono, di o tri fosfato), para la base nitrogenada adenina ( A) Guanosin, (mono, di o tri fosfato), para la base nitrogenada guanina (G)

Llevan el prefijo desoxi-, en el caso de estar formadas por la pentosa desoxirribosa.

Los nucleótidos de las bases pirimídicas se llaman: o o o

Citidin, (mono, di o tri fosfato), para la base nitrogenadas citosina ( C) Timidin, (mono, di o tri fosfato), para la base nitrogenada timina (T) Uridin, (mono, di o tri fosfato), para la base nitrogenada uracilo (U)

Llevan el prefijo desoxi-, en el caso de estar formadas por la pentosa desoxirribosa. (*) Cuando se unen entre sí muchos mononucleótidos, mediante enlaces fosfodiéster 5’ 3’ (=los nucleótidos se unen entre el C5 de la pentosa de uno de ellos y el C 3 de la pentosa del siguiente nucleótido), se forma un polinucleótido o un ácido nucléico. Esto se debe a que el primer nucleótido tiene libre el carbono 5’ y el siguiente nucleótido tiene libre el carbono 3’, se dice que la secuencia de nucleótidos se ordena desde 5’ a 3’ ( 5’ 3’ ) Los carbonos que forman las pentosas vemos que se renumeran, denominándolos con números prima (5’), pe.), para no confundirlos en nomenclatura con los carbonos de la base nitrogenada. Las bases nitrogenadas son moléculas orgánicas cíclicas que contienen nitrógeno, y que forman los mononucleótidos. Hay bases púricas ( A y G) con dos ciclos, y pirimídicas (C, T y U) con un ciclo. (*) Los enlaces que se pueden encontrar en un nucleótido o entre cadenas de ellos son: 



Enlace éster. Enlace químico formado entre el grupo hidroxilo (-OH) del carbono C 5 del monosacárido y un grupo hidroxilo (-OH) del ácido fosfórico y se forma un enlace éster 5’ monofosfato (se denomina 5’ porque se realiza en el carbono 5’ de la pentosa; para diferenciar la numeración de los átomos de las bases nitrogenadas y de las pentosas, se añade ‘ a los carbonos de estas últimas). Se desprende una molécula de agua. Enlace fosfodiéster. Los nucleótidos se unen a través de un enlace fosfodiéster, entre el grupo fosfato de la posición 5’ de uno de ellos y el hidroxilo de la posición 3’ de l otro. Lo que da lugar a un dinucleótido. La formación de un nuevo enlace fosfodiéster entre un dinucleótido y otro nucleótido origina un trinucleótido y uniéndose muchos nucleótidos un polinucleótido (ácido nucléico); es característico de estas moléculas.


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Enlace N-glucosídico (=glicosídico) Que une la pentosa a la base nitrogenada, formando un nucleósido. El enlace que se forma se denomina enlace N-glucosídico, y se realiza entre el grupo hidroxilo (-OH) del C1 del monosacárido y el nitrógeno N1 de las bases pirimídicas o el N9 de las bases púricas. En el proceso se desprende una molécula de agua. Cuando se une a él el ácido fosfórico se forma el nucleótido. 

(*)

DNA

RNA

Tamaño

Muy grande

Estructura

Bicatenario (=doble cadena), excepto en Monocatenario (= una cadena), excepto virus en virus

Disposición

o o

Tipo de pentosa

Bases nitrogenadas Función

Pequeño

Abierta, lineal (eucariotas) Circular (procariotas)

Desoxirribosa

o o

o o o o

o

Abierta normalmente

Ribosa que forma los nucleótidos libres y los nucleótidos que componen el ARN

A, C, G, T A, C, G, U Se enfrentan: A-T y C-G en la doble hélice Controla el metabolismo del ser vivo. Duplicación (reproducción) Transcripción (formación de ARN) Almacenamiento de la información genética

o

o

Contiene la información, copiada del ADN, para sintetizar una proteína. Traducción (=formación de proteínas)

2. ADN (*) ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO Es el material genético (en algunos virus puede ser ARN) de todos los organismos. o

o

o

Presenta una estructura primaria : la secuencia de bases de polinucleótidos, que se agrupan funcionalmente formando genes, con grupos de bases que se expresan (exones), y un grupo que no lo hacen (intrones) Cuando dos hebras de ADN se emparejan de forma antiparalela, estableciendo puentes de hidrógeno entre sus bases complementarias ( A-T y C-G), y se enrollan en una doble hélice en molécula abierta (eucariotas) ó circular (procariotas), el ADN adquiere su estructura secundaria (modelo propuesto por Watson & Crick ) Esta estructura permite que las hebras que se formen por duplicación de ADN sean copia complementaria de cada una de las hebras existentes. Finalmente el ADN se empaqueta asociándose con proteínas (normalmente histonas), en cinco niveles:

Estructura terciaria:

Fig. Estructura del ADN

a) (*) “Collar de perlas” , formando la fibra de cromatina: ADN asociado con histonas (proteínas), formando el nucleosoma. Cada nucleosoma está compuesto por un octámero de histonas, denominadas H2 A, H2B, H3 y H4, y cada tipo de histona se presenta en numero par. Esta estructura está rodeada por un tramo de ADN que da una vuelta y ¾ en torno al octámero y un tramo de ADN que une un nucleosoma con otro (llamado ADN espaciador o ligador) y una histona H1. El conjunto de la estructura se denomina:


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Fibra de cromatina de 100 Á, aunque tienen un aspecto repetitivo en forma de”collar de perlas”, donde las perlas serían los nucleosomas unidos por la cadena de ADN. o

Estructura cuaternaria:

b) Enrollamiento en solenoide. c) Bucles de solenoides. d) Rosetas y rodillos. e) Cromosoma (sucesión de rodillos)

Fig. Nucleosoma

(*) La cromatina en el núcleo tiene un grosor de 300 A (=Ángstrom) es una unidad de longitud que equivale a 10-10 metros) La fibra de cromatina de 100 A se empaqueta formando una fibra de cromatina de 300 A. El enrollamiento que sufre el conjunto de nucleosomas recibe el nombre de solenoide. Los solenoides se enrollan formando la cromatina del núcleo interfásico de la célula eucariota. Después, cuando la célula entra en división, el ADN se compacta más, formándose bucles de solenoides; posteriormente lo hacen formando rosetas y rodillos y estos últimos, en último término, originan los cromosomas.

Fig. Doble hélice ADN

3. ARN (*) ÁCIDO RIBONUCLÉICO Es un polinucleótido monocatenario(excepto en algunos virus) de ribosa, que se dispone en estructura primaria, aunque a veces forma estructura secundaria de doble hélice formando plegamientos con la misma cadena. Los nucleótidos se unen formando una cadena con una ordenación en la que el primer nucleótido tiene libre el carbono 5’ de la pentosa. El último nucleótido tiene libre el carbono 3’ de la pentosa. Por ello, se dice que la ordenación de la secuencia de nucleótidos va desde 5’ a 3’ (5 3’ ) Su función es traducir la información genética de los genes (ADN) a proteínas, a través del código genético. Se forma en el núcleo celular, a partir de una secuencia de ADN. Sale al núcleo y se asocia a los ribosomas, donde se construye la proteína. Cada tres nucleótidos, codón, corresponde un aminoácido distinto. Así, la secuencia de aminoácidos de la proteína está configurada a partir de la secuencia de los nucleótidos del ARNm. Para ello presenta cuatro tipos básicos de molécula: a) ARNm (=mensajero ): ARN lineal, que posee la información, copiada del ADN, para sintetizar una proteína. Se forma en el núcleo celular, a partir de la secuencia de ADN. Sale del núcleo y se asocia a ribosomas, donde se construye la proteína. Contiene los codones del código genético: tripletes de bases que expresan cada uno un aminoácido concreto. Se irá leyendo en los ribosomas capturando consecutivamente los aminoácidos que ha transportado el ARNt, y disponiéndose exactamente al reconocerse el codón del ARNm por el anticodón Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica.../ Curso 32

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complementario del ARNt. Así, la secuencia de aminoácidos de una proteína está configurada a partir de la secuencia de los nucleótidos del ARNm. b) ARNr (=ribosómico ): Se asocia con proteínas y forma la estructura de los ribosomas. Los ribosomas son las estructuras celulares donde se unen los aminoácidos para formar proteínas, a partir de la información que transmite el ARNm. Hay dos tipos de ribosomas, el que se encuentra en las células procariotas y en el interior de las mitocondrias y cloroplastos, y otro, el que se encuentra en el hialoplasma o en el retículo endoplasmático rugosos (RER) de las células eucariotas. Fig. Estructura ARNt

c) ARN t (=de transferencia o soluble): ARN no lineal, característico por su forma de hoja de trébol, estructura que se estabiliza mediante puentes de hidrógeno. Contiene (2) el triplete (=grupo de tres nucleótidos, abreviadamente bases) que se une con los aminoácidos específicos de la secuencia del anticodón para capturarlos en el citoplasma y transportarlos hasta los ribosomas, y el anticodón, (1) triplete complementario de cada uno de los codones de ARNm (=mensajero), que sirve para leer la secuencia en el orden adecuado e ir disponiendo correctamente los aminoácidos de las proteínas. Además de los nucleótidos de A, G, C y U, el ARNt presenta otros nucleótidos con bases modificadas. Estos nucleótidos no pueden emparejarse, y su existencia genera puntos de apertura en la hélice, produciendo bucles.

En resumen, la función del ARNt consiste en unirse en el ribosoma a la secuencia complementaria del ARN m, mediante el anticodón. A la vez, transfiere el aminoácido correspondiente a la secuencia de aminoácidos que está formándose en el ribosoma. d) ARNhn (=heteronuclear) El ARN, o heterogéneo nuclear, agrupa a todos los tipos de ARN que acaban de ser transcritos (=pre-ARN) Son moléculas de diferentes tamaños. Este ARN se encuentra en el núcleo de las células eucariotas. En células procariotas no aparece. Su función consiste en ser el precursor de los diferentes tipos de ARN. Fig. Bases nitrogenadas


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Fig. Estructura de un AN

NOTA: Como vemos, las enzimas, hormonas y vitaminas, son biomoléculas incluidas químicamente en los grupos anteriores, ya que las enzimas son proteínas, las hormonas pueden ser derivadas de los lípidos o de naturaleza proteica, y las vitaminas también pertenecen a varios grupos.

IDEAS FUNDAMENTALES 

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Los seres vivos estamos hechos de elementos químicos, igual que el resto de la materia. Estos elementos químicos reciben el nombre de bioelementos. Los bioelementos se unen formando moléculas, denominadas biomoléculas. Estas pueden ser inorgánicas, como el agua y las sales minerales, u orgánicas, como los glúcidos, lípidos, prótidos y ácidos nucleicos. El agua compone gran parte de la estructura de los seres vivos y ofrece una serie de funciones biológicas, debido a su peculiar estructura. Las sales minerales se encuentran en los seres vivos en forma precipitada, disuelta, formando iones, o asociadas, uniéndose a moléculas orgánicas. Generan distintas funciones biológicas, dependiendo de la forma en que se encuentren dentro del ser vivo. Los glúcidos son biomoléculas orgánicas que generan energía o estructura. Los monosacáridos son los monómeros que componen los ósidos. Se clasifican, según su grupo funcional y el número de carbonos. Se representan en forma lineal o ciclada. Los monosacáridos se unen por enlace O-glucosídico. Los lípidos son biomoléculas orgánicas, que no se disuelven en agua. Generan funciones energéticas, estructurales, de impermeabilización u hormonal. Los prótidos son biomoléculas orgánicas, con gran cantidad de nitrógeno en su estructura. Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas y los péptidos. Contienen en su estructura un grupo amina y un grupo carboxilo. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos. Forman péptidos y proteínas. Las proteínas tienen una estructura compleja. Esta estructura es la responsable de la posibilidad de cumplir funciones esenciales para los seres vivos. Los ácidos nucléicos están formados por nucleótidos, que son moléculas formadas por una base nitrogenada, una pentosa y grupos fosfato. El ADN está formado por nucleótidos de desoxirribosa y guarda la información genética en su compleja estructura. Los distintos ARN son polímeros de nucleótidos de ribosa, formados a partir de la información contenida en el ADN. Sirven para crear las proteínas.

GLOSARIO B-C Brazo cromosómico: cada una de las zonas de una cromátida a partir del centrómero. Cuando el centrómero está en el extremo del cromosoma y sólo tiene un brazo por cromátida, se llama cromosoma telocéntrico. Centríolos: conjunto de dos túbulos proteínicos cortos, dispuestos perpendicularmente uno al otro, y situados cerca del núcleo, que constituyen la estructura del centrosoma, y que se pueden designar como diplosoma. De los centríolos derivan las estructuras microtubulares del citoesqueleto. Centrómero: zona de unión de las dos cromátidas hermanas de un cromosoma metafásico. En el cromosoma anafásico (con una sola cromátida), el centrómero diferencia los dos brazos. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica.../ Curso 34

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Citosol: dispersión coloidal en estado de sol (líquido), que forma la mayor parte del citoplasma. Coeficiente de sedimentación: tiempo característico y constante de cada partícula coloidal en recorrer una determinada distancia al ser ultracentrifugada. Se mide por registro óptico en unidades Svedberg, siendo 1 S = 10 -13seg. De forma aproximada, se cumple que la masa de un coloide ó partícula equivale a 5.000 S3/2. Así por ejemplo, un ribosoma 80 S tiene un tamaño (peso molecular) de aproximadamente 4. 10-6. Collar de perlas: en biología, estructura que constituye la fibra de cromatina, formada por DNA que se enrolla sobre proteínas histonas, constituyendo el nucleosoma, y uniéndose con otros nucleosomas a través de DNA libre, llamado DNA ligador (linker) ó espaciador. Crestas mitocondriales: invaginaciones de la membrana interna de la mitocondria donde se efectúan los procesos de la cadena respiratoria (cadena de citocromos) Cromátida: estructura que forma la molécula de DNA en que se empaqueta la cromatina para formar el cromosoma. En la metafase, el DNA está duplicado y cada cromosoma tiene dos cromátidas (cromátidas hermanas). En la Anafase, las dos cromátidas de cada cromosoma se separan y cada una de ellas forma un cromosoma con una sola cromátida. D-G Dictiosoma: estructura membranosa y vesicular que constituye el Aparato de Golgi. Una célula puede tener uno ó varios dictiosomas. Las membranas se apilan formando una cara cis, cerca del núcleo, y otra cara trans, cerca de la membrana citoplasmática, y hacia donde se van formando las cisternas cargadas de moléculas orgánicas. Diplosoma: estructura constituyente del centrosoma, formada por dos orgánulos sin membrana, los centríolos, dispuestos perpendicularmente uno al otro. Cuando la célula se divide, el diplosoma se duplica para formar el huso acromático. DNA espaciador: (ligador ó linker) DNA de la cromatina no asociado a proteínas, que une un nucleosoma con el siguiente. El DNA espaciador no se expresa (no se transcribe) Endomembrana: membranas celulares que se localizan en el citoplasma. Son básicamente el retículo endoplasmático y el aparato de Golgi. Esterificación. Reacción de condensación de un alcohol con un ácido por enlace covalente, para producir un éster más agua. Estroma: interior del cloroplasto, rodeado de doble membrana, donde se efectúan los procesos del ciclo de Calvin (fase oscura de la fotosíntesis) También contiene pequeñas moléculas de DNA, RNA y ribosomas 70 S. Fagosomas: nombre con el que se designan a las vacuolas cuando efectúan procesos digestivos en su interior. Si degradan estructuras propias de la célula, se llaman autofagosomas y si es material del exterior heterofagosomas. Glucocálix: estructura superficial de la membrana citoplamática, constituída por oligosacáridos unidos a proteínas ó lípidos de la membrana. Tiene una función antigénica y de reconocimiento celular. Grana: membranas internas del cloroplasto, cortas y apiladas, situadas entre los tilacoides, donde se efectúan las reacciones de la fase luminosa de la fotosíntesis. H-P Hidrolasas: tipo de enzimas contenidos en los lisosomas, y que se encargan de catalizar reacciones de degradación hidrolítica en los fagosomas. Son enzimas digestivos. Huso acromático: estructura de fibras proteínicas derivadas de los centríolos, que se forma durante la mitosis y sirve para la separación de las cromátidas de los cromosomas.


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Matriz mitocondrial: interior de la mitocondria, rodeado de doble membrana, y donde se efectúan los procesos del ciclo de Krebs. También contiene moléculas pequeñas de DNA y RNA y ribosomas 70 S. Nucleosoma: estructura básica de la cromatina que se expresa (se transcribe), formada por una doble vuelta de DNA sobre un grupo de 8 proteínas histonas (octámero de histonas) Oxidasas: tipo de enzimas contenidos en los glioxisomas vegetales y en los peroxisomas con los que se degradan diversos materiales (ácidos grasos, sustancias tóxicas, etc.) mediante reacciones oxidativas que no producen ATP (energía) Poder de resolución: Distancia mínima entre dos puntos para poder observarlos separadamente. En un microscopio, cuanto menor es esa distancia se dice que tiene mayor poder de resolución, y su capacidad de aumento se amplía. Poros nucleares: estructuras proteínicas en la membrana nuclear, organizadas en forma de poros que permiten el intercambio de materiales entre el citoplasma y el carioplasma. Proteínas intrínsecas: proteínas de la membrana unidas a componentes lipídicos y que atraviesan la matriz lipídica de la membrana. Proteínas periféricas: proteínas libres de la membrana, que se localizan en las zonas periféricas interna y externa de la matriz lipídica de la membrana. Pseudópodos: (falsos pies) prolongaciones citoplasmáticas gruesas hacia el exterior, que adquieren consistencia de gel, deformando la membrana para capturar partículas (fagocitosis) ó desplazarse (movimiento ameboideo) Puente de hidrógeno. Enlace que se establece entre los átomos electronegativos, F, N, O, de una molécula y los átomos de hidrógeno que están unidos a los átomos electronegativos de otra molécula T-V Telómero: parte distal de los brazos cromosómicos. En cada división celular el telómero se va acortando, y cuando se llega a un determinado acortamiento, la célula deja de dividirse. Este acortamiento se impide por la acción de un enzima: la telomerasa Tilacoides: conjunto de membranas internas del cloroplasto de dos tipos: alargadas (tilacoides de estroma) y cortas y apiladas (tilacoides de grana), conteniendo los pigmentos fotosintéticos. Undulipodios: prolongaciones citoplasmáticas muy finas hacia el exterior de la célula, y dotadas de movimiento gracias a su composición proteica. Son los cilios y los flagelos. Vacuola digestiva: tipo de vacuola en las células animales donde se efectúan reacciones metabólicas de degradación hidrolítica de materiales mediante los enzimas vertidos por los lisosomas. También se llaman fagosomas. Vacuola pulsátil: tipo de vacuola que permite regular la presión osmótica de la célula mediante intercambio hídrico con el exterior. También se llama contráctil. Vacuoma: estructura vacuolar que se forma en las células vegetales a medida que envejecen, y que es el resultado de la unión paulatina de sus vacuolas, formando una sola que ocupa casi todo el citoplasma. NOTA : El desarrollo del tema “La base físico-química de la vida” dentro del Bloque I: “La célula y la base físico-química de la vida” del temario de Biología de 2º de Bachillerato, está basado en el contenido de la página web del MECD (Ministerio de Educación, Ciencia y Deportes): PROYECTO BIOSFERA (Iris.cnice.mecd,es), ampliado además con otras fuentes de consulta editorial. AGRADECIMIENTOS: A los alumnos “correctores”de Biología de 2º-A de Bachillerato del curso 2004-2005 que han contribuido, en lo posible, a la mejora del contenido del tema.


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Caracteristicas Quimicas y Fisicas de Las Celulas

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