ENZIMAS DE LA LECHE DEFINICI DEFINICION ON DE ENZIMA: ENZIMA:
Las enzimas enzimas también también llamados fermentos fermentos son substancias substancias orgánica orgánicas s de naturale naturaleza za proteica proteica,, producid producidas as por células células extrace extracelula lularr (exoenzi (exoenzimas) mas) o intracelular (endoenzimas), (endoenzimas ), u organismos vivos; formados por una proteína (apoenzima) y un grupo activo llamado llamado coenzima, coenzima, actúan actúan como biocataliza biocatalizadore dores s en las reaccion reacciones es biouí biouímic micas as acele aceleran rando do las reacci reaccione ones! s! "on "on compu compuest estos os de comple comple#a #a estru estructu ctura ra y elevad elevado o peso peso molecu molecular lar!! Las Las enzim enzimas as láctea lácteas s son son factor factores es de degra degrada daci$ ci$n n de los constituy constituyente entes s originales originales de la lec%e, lec%e, pueden pueden inducir a la perdida perdida de rendimiento rendimiento,, de propie propiedad dades es organ organolé olépti pticas cas!! &na gran gran propo proporci rci$n $n de las enzim enzimas as de la lec%e lec%e se encuentran localizadas en la membrana de los gl$bulos grasos! 'lgunas enzimas tienen actividad antibacteriana y aportan protecci$n limitada a la lec%e como la lactoperoxidasa y lisozima! algunas enzimas se utilizan como indicadores • •
*alidad %igiénica catalasa y proteasa termo resistentes! +e tratamiento térmico fosfata alcalina, peroxidasa, acetilesterasa!
Las enzimas de la lec%e provienen en parte de la sangre llegan a través de la formaci$n de células glandulares a la mama por secreci$n a la lec%e (enzimas originales) otra parte de las enzimas provienen del metabolismo de los microorganismos ue %an llegado a la lec%e (enzimas bacterianas)! COMO ACTUAN
La acci$ acci$n n de las enzim enzimas as es muy espe específ cífica ica y depen depende de funda fundamen menta talme lmente nte de la temperatura y el p! ' temperaturas relativamente ba#as se in%ibe su acci$n, a altas temperaturas (-. / 0.1*) se destruye la mayor parte de estas, la temperatura optima esta entre los 2.1* y 3.1*! Las principale principales s transfor transformaci macione ones s biouími biouímicas cas por enzimas enzimas de los componen componentes tes de la lec%e reciben distintos nombres • • •
4lucolisis degradaci$n de la lactosa Lip$lisis degradaci$n de grasas 5rote$lisis degradaci$n de proteínas!
Los mecanismos por los cuales actúan son los siguientes a) *atálisis covalente!6 'lgunos 'lgunos enzimas se pueden combinar con el sustrato, a través de un grupo catalítico, para formar un intermediario covalente inestable ue se descompone con facilidad para formar los productos! b) *atá *atáli lisi sis s ácid ácido6 o6ba base se!6 !6 La velo veloci cida dad d de algu alguna nas s reac reacci cion ones es uím uímic icas as se ve incrementada por la presencia de ácidos o bases en el medio de reacci$n! 7n estos casos, al proporcionar grupos funcionales capaces de actuar como dadores o aceptores de protones (carboxilo, amino, etc!), el enzima puede efectuar una catálisis general ácido6 básica!
Las enzimas tienen un alto grado de especificidad uímica, es decir, son capaces de inducir la transformaci$n de un s$lo tipo de moléculas y no de otros ue también se encuentran presentes en el medio de reacci$n! &n enzima es capaz de discriminar entre dos sustancias ue potencialmente podrían actuar como sustratos! La acci$n de las enzimas se ve afectada por el p y la temperatura! 8eacci$n enzimática sencilla consistiría en 79"
7"
795
7n una reacci$n uímica la conversi$n de sustrato en producto reuiere una situaci$n energética intermedia ue se denomina estado de transici$n, donde el nivel de energía es superior al del sustrato o del producto! La diferencia entre el nivel de energía basal y la correspondiente al estado de transici$n se denomina energía de activaci$n y cuanta más alta sea menor será la velocidad de reacci$n! La presencia del catalizador provoca una disminuci$n en la energía de activaci$n reuerida, y de esta forma aumenta la velocidad con ue se desarrolla la misma CLASIFICACION: 1. Oxidorreductasas
des%idrogenasas, oxidasas, peroxidasas, oxigenasas, %idroxilasas,
reductasas, catalasa! 2. Transferasas
grupo monocarbonados, acil :ransferasas, glicosiltransferasas, grupo
fosfato! 3! Hidrolasas: 4. Liasas:
esterasas, glucosidasas, peptidasas, %elicasas!
se clasifican según el enlace sobre el ue actúan enlaces c / c, c / o!
5. Isomerasas: 6. Ligasas
rasemasa, oxidoreductasas intramoleculares!
se clasifican según el enlace sobre el ue actúan enlaces c / c, c / o! L5'"'"
7s una esterasa ue %idrolíticamente rompe los enlaces estéricos de las grasas, aparecen en peue
a ? mg@L de esta lipasa, la presencia de lipasas bacterianas indica una contaminaci$n o re contaminaci$n, su optimo es a 201* / 3.1* y un p de 0,A %asta B! "e destruye por pasteurizaci$n, se inactiva a p ácidos o alcalinos y también por acci$n del formol y el oxígeno libre y los rayos ultravioleta! La importancia de esta enzima radica en ue si la membrana de los gl$bulos grasos esta alterada descompone la grasa de la lec%e provocando en la lec%e y en los productos lácteos modificaciones del sabor y del aroma (enranciamiento)! 5uede darse una lipolisis espontanea la lipolisis se desarrolla aparentemente sin acci$n mecánica en la lec%e cruda, puede ser iniciada por un enfriamiento rápido de la lec%e fresca !la lipolisis inducida es producida por una agitaci$n mecánica o una turbulencia de la lec%e! Las
lipoproteínas están unidas a la caseína por uniones %idrofobicas! La actividad de las lipasas depende de la presencia de activadores (lipoproteínas) o in%ibidores (concentraci$n de sal) del animal, intervalo de orde
'unue los ni
578DM+'"' Libera átomos de oxigeno de los per$xidos y los integra sin dificultades en otras moléculas ?.? ?.9.! "e destruye a 0A1* durante un mínimo de >.seg! 5rueba la presencia de peroxidasa en la lec%e para comprobar el grado de calentamiento al ue %a sido sometida! 7s responsable de la fase bacteriostática constatada durante las primeras %oras ue sigue al orde
des%idrogenasa, siempre ue sea posible! *omo alternativa puede usarse reductasa! Dxidasa s$lo se usa en los casos en ue el D? es el aceptor! No obstante, en el metabolismo celular las reacciones de $xido6reducci$n pueden ser menos patentes; consisten en la reducci$n u oxidaci$n de grupos funcionales, y suelen implicar a coenzimas ue también cambian su estado redox, como pueden ser los pares N'+@N'+9, N'+5@N'+59, C'+@C'+? o CFN@CFN?! +entro de las oxidoreductasas encontramos +es%idrogenasas, 5eroxidasa, Dxidasas, Dxigenasas, 8eductasas!
+8DL'"'"
7sta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del protoplasma, como son la de glic$geno, las grasas y las proteínas! *atalizan reacciones ue implican la ruptura %idrolítica de enlaces uímicos, tales como *OD, *6N, *6*! "us nombres comunes se forman a
7":78'"'" lipasas, fosfatasas, clorofilasas, pectino / esterara!
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*'8HD+8'"'" %exosidasas, piliasas!
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58D:7'"'" proteinasas, peptidasas, catepsinas! renina uimiosina o fermento lab!
