ENZIMAS EN LOS ALIMENTOS
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Enzimas de origen vegetal: como la bromelina, la papaina, la ficina y la β- amilasas.
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Enzimas de origen animal: como las lipasas pancreáticas, pepsina y renina, tripsina y quimiotripsina.
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Enzimas de origen microbiano: las especies más usadas para la producción de enzimas son del género bacterias como el bacillus subtiles, y ongos como aspergillus Níger, rhizopus oryzae, y levaduras del tipo saccharomyces.
9.1 Principales enzimas en los a limentos !as enzimas que contienen los alimentos pueden provenir de diferentes fuentes •
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Enzimas Endógenas. "rovenientes de los mismos te#idos alimentarios, las cuales son formadas durante el desarrollo de la planta o el animal. $islados o concentrados concentrados enzimáticos adicionados adicionados al alimento alimento durante su elaboración. elaboración. Enzimas provenientes del metabolismo de microorganismos y los cuales pueden estar presentes en los alimentos, por contaminación o an sido adicionadas como cultivos.
9.3.1 Enzimas Endógenas de los Alimentos !os efectos de las enzimas sobre los diferentes componentes de los alimentos son m%ltiples, mucos de ellos son de tipo degradativo, lo cual puede enmascarar los efectos beneficiosos que an desarrollado otras enzimas. !a industria de alimentos en sus etapas iniciales dedico gran parte de sus esfuerzos al conocimiento de las enzimas endógenas de los diversos alimentos y a los factores que podr&an utilizarse para controlar su actividad, con lo cual se buscaba disminuir los efectos de degradación y aumentar la vida %til de los productos perecederos. perecederos. !a mayor&a de las enzimas endógenas pertenecen al grupo de las oxidorreductasas oxidorreductasas y al de las hidrolasas. las hidrolasas. !as enzimas endógenas pueden producir diversos cambios en los alimentos que podemos agrupar en tres clases. a. Efectos altamente deseables: relacionados con los factores organolépticos que el consumidor espera al ingerir determinado producto, no solo en alimentos frescos como frutas y verduras, sino también en productos elaborados como el pan. En este grupo encontramos los cambios catalizados enzimaticamente durante: maduración de las frutas, cambios posmorten de la carne, desarrollo de sabores, panificación. b. Efectos degradativos: degradativos : que conducen al deterioro de los alimentos, entre ellos el enranciamiento de los l&pidos debido a la acción de las lipasas y la degradación de los vegetales debido a la acción de las pero'idasas. c. isminución en el !alor nutricional : algunas enzimas producen la destrucción de nutrientes espec&ficos, tales como: las tiaminazas, la ácido ascórbico o'idasa. 9." #tilización de las enzimas en la industria de alimentos !as aplicaciones industriales se refieren a la producción de una transformación %til por a lguna enzima, bien sea natural o a(adida intencionalmente. !os principales procesos industriales donde tienen su aplicación son: •
$ermentación. $ermentación.
!a fermentación alcoólica es un e#emplo conocido de los procedimientos en que se efect%an alteraciones enzimaticas, cuando se agrega o se a(ade alg%n microorganismo vivo )levadura*. "rimero "rimero se calienta el grano amiláceo para gelatinizar el almidón, y luego se a(ade malta que contiene enzimas diastásicas, para convertir el almidón en az%car fermentable )maltosa*. +i el producto que se desea obtener es alcool, se agrega levadura.
El empleo de amilasa en forma de malta es indudablemente la mayor aplicación industrial que tiene las enzimas. !a elaboración de vinagre con alcooles es un proceso enzimático producido por el acetobacter aceti . El alcool es o'idado y convertido en ácido acético por enzimas liberadas por este microorganismo y llevada a cabo en presencia del o'igeno de la atmósfera. •
%ndustria &'ctea.
En la fabricación de queso la operación mas importante es la coagulación de la case&na de la lece. +e puede coagular la case&na mediante la adición de ácido o de enzimas como la renina, esta tiene una acción proteolitica muy débil. !a renina produce un coagulo elástico del que se e'prime fácilmente el suero. o es la %nica proteinaza que se usa en la elaboración de queso, pues también reemplea mezclas de renina con pepsina. $simismo se a usado la papaina, y en este caso al parecer se asegura la proteolisis durante el a(e#amiento del queso. !as diferentes enzimas coagulantes acen variar notablemente la naturaleza del queso. $ctualmente empieza a ser importante la lactasa la cual idroliza la lactosa, que es el az%car de la lece. ucas personas no pueden digerir este az%car por lo que la lece les causa trastornos intestinales. •
Panificación.
$un se discute el papel que desempe(an en la fabricación del pan las enzimas de la arina. !a arina cruda contiene cantidad relativamente peque(a de mucas enzimas incluso una prote&na del tipo de la papaina. !a arina de trigo contiene peque(as porcenta#es de amilasas alfa y beta idroliza parte del almidón y lo convierte en maltosa, con lo cual suministra más az%car para que fermente la levadura y genere mayor cantidad de dió'ido de carbono. En esta actividad industrial se utiliza la lipo'idasa, simultáneamente como blanqueante de la arina y para me#orar su comportamiento en el amasado. !a forma en la que se a(ade es u sualmente como arina de so#a o de otras leguminosas a veces se utilizan proteásas para romper la estructura del gluten y me#orar la plasticidad de la masa. •
(ervecer)a.
$ principios de este siglo se patento la utilización de la papaina para fragmentar las prote&nas presentes en la cerveza y evitar que esta se enturbie durante el almacenamiento o la refrigeración, y este modo todav&a se sigue utilizando n proceso fundamental en la fabricación de la cerveza es la ruptura del almidón para formar azucares sencillos que luego serán fermentados por levaduras, este proceso lo realizan las amilasas presentes en la malta, que pueden a(adirse procedentes de fuentes e'ternas, aunque lo usual es lo contrario, que la actividad propia de la malta permita transformar aun mas almidón del que contiene. cuando esto es as&, las industrias cerveceras a(aden almidón de arroz para aprovecar al má'imo la a ctividad enzimatica. •
$abricación de zumos.
$ veces la pulpa de la fruta ace que los zumos sean turbios y demasiado viscosos, produciéndose ocasionalmente problemas de e'tracción y en su eventual concentración. Esto se debe a la presencia de pectinas que pueden destruirse por la acción de enzimas presentes en el propio zumo o bien por enzimas a(adidas obtenidas de fuentes e'ternas. Esta destrucción requiere la actuación de varias enzimas distintas, una de los cuales produce metanol, que es to'ico, aunque la cantidad producida no llega a ser preocupante para la salud. •
$abricación de glucosa * fructuosa a partir del ma)z.
na industria en franca e'pansión es la obtención de #arabes de glucosa o fructuosa a partir de a lmidón de ma&z. Estos #arabes se utilizan en la elaboración de bebidas refrescantes, conservas de frutas, reposter&a, etc. En lugar del az%car de ca(a o remolaca. !a forma antigua de obtener estos #arabes, por idrólisis del almidón con idrólisis ácida, a sido prácticamente desplazada por la idrólisis enzimatica, que permite tener un #arabe de glucosa de muca mayor calidad y a un costo muy competitivo. !os enzimas utilizados son las alfa-amilasas y las amiloglucosidasas. !a glucosa formada puede transformarse luego en fructuosa, otro az%car más dulce, utilizando la enzima glucosa-isomerasa, usualmente inmovilizada en un soporte sólido. •
+efinado del az,car.
!a e'tracción de la sacarosa, a partir de la melaza de la remolaca azucarera puede complicarse por la presencia de rafinosa, un trisacarido que previene la cristalización. "ara incrementar la recuperación del az%car y me#orar el proceso, la rafinosa puede degradarse enzimanticamente. El resultado de esta degradación es doble/ por un lado favorece la cristalización y, además produce sacarosa como uno de los productos de la idrólisis. !a enzima galactosidasa de o rigen f%ngico es la enzima utilizada. !a reacción idrolitica se efect%a a p0 superior a 1.2 para la inversión de la sacarosa catalizada por el medio ácido. •
-tras aplicaciones
!as enzimas se utilizan en la industria alimentaria de mucas otras formas, aplicaciones menos importantes que las citadas anteriormente. "or e#emplo, en la fabricación de productos derivados de uevos, las trazas de glucosa presentes, que podr&an oscurecerlos, se eliminan se eliminaron la acción combinada de dos enzimas, la glucosa o'idasa y la catalasa. "or otra parte, la papaina y la bromelina, enzimas que rompen las prote&nas, se pueden utilizar, fundamentalmente durante el cocinado doméstico, para ablandar la carne. $demás de lo anterior las enzimas se emplean también para: •
%ndicadores de los procesos trmicos
!os procesos térmicos a los cuales se someten algunos a limentos fueron dise(ados para disminuir los riesgos al consumidor, ciertos productos ampliamente utilizados como la lece, pueden ser portadores de microorganismos patógenos tan peligrosos como el que produce la tuberculosis, salmonelosis, brucelosis, etc. El agente causante de la tuberculosis, puede ser destruido mediante la pasterización. !a relación que e'iste entre las enzimas y los microorganismos patógenos es nula. !as enzimas son inactivadas al someterlas a determinadas temperaturas y los microorganismos patógenos de paso son destruidos a esas temperaturas. $l analizar las temperaturas y tiempos necesarios para destruir las bacterias de la tuberculos&s se observa que al pasteurizar a 1345 es necesario un tratamiento por 62 minutos, mientras que si se efect%a la alta a 7245 el tiempo requerido es solo 81 segundos. Entre las diversas enzimas presentes en la lece: lipasa, fosfatasa ácida, pero'idasa, catalasa y fosfatasa alcalina, las mas termosensibles son la lipasa y fosfatasa alcalina. 5uando la lece se somete a un tratamiento térmico de 7845 durante 81 segundos, a 9845 por 62 minutos la fosfatasa alcalina es totalmente inactivada. eniendo en cuenta las condiciones necesarias en los tratamientos térmicos para destruir la bacteria d e las tuberculosis y las condiciones necesarias para inactivar la fosfatasa alcalina, es fácil concluir que si sometemos la lece a las condiciones requeridas para inactivar la fosfata alcalina estaremos seguros de que la lece estará libre de bacterias patógenas. En este caso, el que la lece pasteurizada no presente actividad de fosfatasa alcalina, indica que el tratamiento térmico a sido adecuado. +e debe tener en cuenta que el ob#eto de la pasterización no es inactivar las enzimas presentes en la lece, sino el de destruir los microorganismos. •
An'lisis de amilasas
En algunas partes se comercializa los uevos en forma l&quida. El mayor problema de esta clase de productos es la contaminación con salmonella, por lo cual se debe pasteurizarlos. En los uevos l&quidos la eficiencia de la pasteurización se analiza mediante la evaluación de la actividad de la amilasa en el producto. Esta enzima se inactiva en tratamientos térmicos realizados a 9;.; 45 durante dos y medio minuto, condiciones suficientes para que los microorganismos de la salmonella sean destruidos. •
An'lisis de la peroxidasa
El escaldado que se realiza a vegetales tiene como ob#eto inactivar enzimas como lipasas, fenolasas, lipo'igenasas, clorofilazas, pero'idasa y ácido ascórbico o'idasa, que son las responsables del deterioro durante el almacenamiento. En este caso lo que se busca con el tratamiento térmico es inactivar el sistema enzimático por lo tanto la eficiencia se eval%a analizando la enzima más termorresistente )la pero'idasa*. •
+ecuperación de subproductos de matadero
Entre los mataderos quedan como subproductos entre otras cosas la sangre de los animales y la carne que queda aderida al ueso. !a utilización de las proteasas ácidas para la obtención de concentrados proteicos a sido relevante los %ltimos a(os. !as proteasas ácidas act%an cuando en el proceso se a#usta el p0 entre ;.; y 1.2 a una temperatura de ;145. •
Producción de saborizante
!a utilización de enzimas en las industrias dedicadas a la preparación de saborizantes tiene diferentes ob#etivos, entre los más comunes está el de incrementar la producción y el de permitir la obtención de saborizantes nuevos. •
Aceites comestibles
El porcenta#e de aceite comestible obtenido de fuentes como el pescado o la soya, donde los l&pidos se encuentran asociados con prote&nas, se incrementa con el uso de proteasas. +e utilizan papaina o bromelina en niveles de 2.8 a 2.1< en relación con el peso del pescado macerado, el tratamiento se efect%a a una temperatura de 9245 por un periodo que oscila entre 62 - 92 minutos. !as prote&nas y las enzimas se coagulan térmicamente, lo cual facilita la recuperación del aceite. •
etección de tiaminasa/ acido ascórbico oxidasa:
+& se detecta actividad enzimática de estas enzimas signfica deteriro nutricional de en términos de degradación de la tiamina y vitamina 5.
