BAB I PENDAHULUAN A. Lata Latarr B Bel elak akan ang g Sala Salah h satu satu pros proses es pent pentin ing g yang yang terja terjadi di di dala dalam m tubu tubuh h tumb tumbuh uhan an yait yaitu u
metabolisme. Proses tersebut berupa pemecahan molekul menjadi molekul yang lebih kecil (katabolisme) dan penyusunan molekul dari molekul-molekul yang lebih kecil (anabolisme). Dalam tubuh tumbuhan terjadi banyak reaksi kimia yang kompleks dengan banyak tipe yang berbeda. Namun tidak pernah terjadi kekacauan, hal ini disebabkan disebabkan karena adanya adanya suatu protein khusus yang mengontrol mengontrol metabolisme metabolisme yang disebut enzim (idarmayanti, ( idarmayanti, P !atih. "#$"). %nzim merupakan biokatalisator yang sangat e&ekti& yang akan meningkatkan kecepatan reaksi kimia spesi&ik secara nyata, di mana reaksi ini tanpa enzim akan berlangsung lambat ('ehninger, $). *leh karena itu diperlukan suatu katalisator untuk untuk mempercepat mempercepat reaksi metabolisme. metabolisme. Peran enzim dalam suatu reaksi kimia yaitu untuk untuk mengka mengkatal talisis isis reaksi reaksi tetapi tetapi tidak tidak ikut ikut bereak bereaksi si dengan dengan menuru menurunka nkan n energ energii akti+asi. ecepatan suatu reaksi enzimatis di dalam sel selain ditentukan oleh suhu, p, konsentrasi substrat, konsentrasi produk, dan aktu, juga dipengaruhi oleh enzim. Salah satu enzim yang terdapat pada tumbuhan adalah amylase. amylase. %nzim amylase dapat menghidrol menghidrolisis isis amilum amilum menjadi menjadi gula dengan beberapa beberapa tahap, tahap, yakni pembentukan pembentukan amilod amilodekt ektrin rin dari amilum, amilum, menjad menjadii eritrod eritrodekt ektrin rin selanju selanjutny tnyaa akrode akrodektr ktrin in yang yang kemudi kemudian an menjadi menjadi glukos glukosa. a. /myl /mylase ase dihasil dihasilkan kan dari dari daun daun atau atau biji biji yang yang sedang sedang berkecambah. /kti&itas amylase dalam reaksinya dipengaruhi oleh garam-garam anorg anorgani anik, k, p, suhu suhu dan cahaya cahaya.. 0erdasa 0erdasarka rkan n uraian uraian tersebu tersebut, t, maka maka dilaku dilakukan kan percobaan untuk mengetahui pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum. B. Rumu Rumusa san n Mas Masal alah ah $. 0agaimana 0agaimana pengaruh pengaruh kadar kadar enzim terhadap terhadap kecepatan kecepatan reaksi reaksi pengubahan pengubahan amilum
menjadi glukosa1 C. Tujuan uan $. 2ntuk mengamati mengamati pengaruh pengaruh kadar kadar enzim terhadap terhadap kecepatan kecepatan reaksi reaksi pengubah pengubahan an
amilum menjadi glukosa.
BAB II KAJIAN PUTAKA A. En!"m
%nzim merupakan katalisator biologi, sehingga dapat mengkatalisis reaksi kimia pada kondisi yang tidak ekstrem (suhu tubuh dan p netral). Sebagian besar enzim-enzim tubuh organisme tersusun atas protein yang mempunyai struktur tersier (kon&ormasi tiga dimesi). Protein penyusun enzim adalah makromolekul yang sangat besar. Dengan demikian ukuran enzim jauh lebih besar dibandingkan substratnya. %nzim &ungsional disebut holoenzim (3snaati, "##). %nzim terdiri atas dua bagian yaitu bagian yang berupa protein dan bagian yang non protein. 0agian yang berupa protein disebut sebagai apoenzim dan yang non protein disebut ko&aktor, jika apoenzim dan ko&aktor berikatan kesatuan tersebut dinamakan sebagai holoenzim. o&aktor merupakan komponen yang stabil pada suhu yang relati& tinggi dan tetap tidak berubah pada akhir suatu reaksi. o&aktor dapat dibagi menjadi " macam yaitu ion organik (akti+ator), dan molekul organik (koenzim). /kti+ator biasanya berupa beberapa logam seperti 4u, 5e, 6n, dan 7n. Sedangkan koenzim tidak melekat erat pada bagian protein enzim, contoh koenzim adalah N/D, N/DP, dan 5/D. 8ika ko&aktor dan akti+ator melekat secara ikatan ko+alen disebut 9ugus Prostetik. 6olekul gugus prostetik lebih kecil dan tahan panas (termostabil), ion-ion logam yang menjadi ko&aktor berperan sebagai stabilisator agar enzim tetap akti&. Penggolongan enzim secara internasional telah dilakukan secara sistematis. Sistem ini menempatkan semua enzim ke dalam enam kelas utama, masing-masing dengan sub kelas, berdasarkan atas jenis reaksi yang dikatalisis (:abel $). :abel $. lasi&ikasi enzim secara internasional, berdasarkan reaksi yang dikatalisis. Klas"#"kas" *ksidoreduktase
T"$e reaks" %ang &"katal"s"s 6emisahkan dan menambah elektron atau hidrogen
(nitrat reduktase) :rans&erase
6emindahkan gugus senyaa kimia
(inase) idrolase
6emutuskan ikatan kimia dengan penambahan air
(protease, lipase, amilase) 'iase
(reaksi hidrolisis) 6embentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu
(&umarase) 3somerase
gugus kimia 6engkatalisir perubahan isomer
(epimerase) 'igase; sintetase
Pembentukan ikatan 4-4, 4-S, 4-*, dan 4-N oleh
(tiokinase)
reaksi kondensasi yang berkaitan dengan
penguraian /:P Sumber < 'ehninger ($)
Sebagai katalis, enzim sangat luar biasa &ungsinya, yaitu < $. 6empunyai daya katalitik yang sangat baik= jauh lebih baik dari katalis ". >. ?. .
anorganik atau sintetik (kec. !eaksi dapat meningkat sampai $ juta kali). 6empunyai spesi&isitas tinggi terhadap substrat dan reaksi. Dapat ber&ungsi baik dalam larutan pada p dan suhu sedang. asil samping jarang terbentuk. arena strukturnya yang kompleks, enzim dapat diregulasi.
B. "#at'"#at En!"m Sebagai suatu bahan yang penting dalam metabolisme, enzim memiliki si&at-
sebagai berikut< $. %nzim merupakan protein sehingga bersi&at koloid, luas permukaan besar, bersi&at hidro&il. ". Dapat bereaksi dengan senyaa asam maupun basa, kation maupun anion. >. %nzim sangat peka terhadap &aktor-&aktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, p, dll. ?. %nzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa mengubah keseimbangan reaksi. %nzim dapat dipacu maupun dihambat akti+itasnya. . %nzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap baik sebelum maupun sesudah reaksi berlangsung. @. %nzim mempunyai molekul yang besar. A. %nzim bersi&at khas;spesi&ik, yang artinya hanya cocok untuk satu macam substrat saja atau sekelompok kecil substrat yang struktur dan &ungsinya hampir sama. B. 2mumnya enzim bekerja mengkatalisis reaksi satu arah, meskipun ada juga yang mengkatalisis reaksi dua arah, contoh < lipase, meng-katalisis pembentukan dan penguraian lemak. 'ipase< 'emak C "* E /sam lemak C 9liserol C. Mekan"sme Kerja En!"m %nzim ber&ungsi dengan cara meningkatkan proporsi molekul yang
mempunyai cukup energi untuk bereaksi sehingga mempercepat laju proses. %nzim akan melakukan proses tersebut dengan cara menurunkan energi yang diperlukan reaksi, pada aktu substrat diubah menjadi produk (hasil) suatu penghalang (barier)
energi harus diatasi. Penghalang itu disebut sebagai energi akti+asi suatu reaksi (energi pengakti&). /danya enzim akan segera menurunkan energi akti+asi suatu reaksi. 8ika energi akti+asi lebih rendah maka banyak molekul substrat dapat bereaksi daripada tanpa enzim. %nzim akan meningkatkan kecepatan reaksi keseluruhan tanpa mengubah suhu reaksi. Selama berjalannya reaksi substrat dan enzim akan berkombinasi sementara membentuk kompleks enzim-substrat. /da berbagai hipotesis tentang terbentuknya kompleks enzim-substrat, antara lain< $. ipotesis kunci dan anak kunci ipotesis ini dicetuskan oleh %mil 5ischer pada tahun $BB?. hipotesis ini menyatakan baha antara enzim dan substrat terjadi persatuan kaku seperti kunci dan anak kunci. Substrat adalah kunci dengan bentuk yang komplemen dengan enzim. 0agian enzim tempat melekatnya substrat disebut sisi akti&. 8ika enzim dan substrat bersatu maka enzim akan akti& dan menghasilkan produk reaksi yang bentuknya tidak lagi sesuai dengan tempat akti& yang kemudian dilepaskan dan tempat akti& siap menerima molekul substrat yang lain. ". ipotesis 3nduced &it ipotesis ini dicetuskan oleh Daniel oshland, 8r. pada tahun $A>. hipotesis ini menyatakan baha enzim dan tempat akti&nya merupakan struktur yang &leksibel. /ntara enzim dan substrat akan terjadi interaksi dinamis, jika substrat berkombinasi dengan enzim maka substrat akan menginduksi perubahan dalam struktur tempat akti& sehingga &ungsi katalis enzim berlangsung sangat e&ekti&.
Dalam mekanismenya
enzim
terdapat penghambat yang
disebut
zat-zat
penghambat, contohnya garam-garam dari logam berat seperti air raksa . /da dua jenis zat penghambat yaitu< $. 7at penghambat bersaingan (inhibitor enzim yang kompetiti&) 7at penghambat ini mempunyai struktur yang mirip dengan molekul substrat, sehingga keduanya bisa melekat pada molekul enzim. edua molekul tersebut akan bersaing untuk terlebih dahulu bersatu dengan enzim. 8ika zat penghambat yang terlebih dahulu bersatu dengan enzim maka enzim akan non akti& dan begitu pula sebaliknya jika substrat dulu yang bersatu dengan molekul enzim maka enzim tersebut akan akti&. ". 7at penghambat yang tidak bersaing (inhibitor enzim yang non kompetiti&) %nzim mempunyai dua sisi yaitu sisi akti& dan sisi untuk melekatnya penghambat. 8ika zat penghambat lebih dahulu melekat pada sisi untuk zat penghambat maka enzim akan non akti&, demikian juga sebaliknya jika substrat yang menempel terlebih dahulu maka enzim akan akti&.
al-hal yang dapat mempengaruhi kerja enzim di antaranya, yaitu suhu, derajat keasaman (p), konsentrasi enzim, jenis substrat, penimbunan hasil akhir, pengaruh akti+ator;penggiat, dan konsentrasi inhibitor. Suatu enzim hanya dapat bekerja spesi&ik pada suatu substrat untuk suatu perubahan tertentu. 6isalnya, sukrase akan menguraikan ra&inosa menjadi melibiosa dan &ruktosa, sedangkan oleh emulsin, ra&inosa tersebut akan terurai menjadi sukrosa dan galaktosa (Salisbury, $). /pabila suhu terlalu tinggi, maka struktur tiga dimensi enzim akan rusak, mengakibatkan substrat tidak lagi dapat terikat dengannya. Dengan demikian enzim tersebut tidak akan dapat menjalankan &ungsinya lagi sebagai biokatalisator. Pada umumnya denaturasi ini bersi&at tidak dapat kembali atau permanen (Salisbury, $). %nzim dihambat oleh molekul-molekul tertentu pada proses katalisisnya. /dapun beberapa hambatan kerja enzim secara skematis seperti bagan di baah ini (3snaati, "##)< $. ambatan dapat balik kompetiti& terjadi pada enzim yang molekul penghambatnya secara struktural mirip dengan struktur molekul substrat. 6olekul penghambat menempel pada sis akti& enzim, dengan demikian substrat tidak bisa melekat pada sisi akti& enzim dan tidak bisa diubah menjadi produk.
". ambatan dapat balik non kompetiti& terjadi dengan cara molekul penghambat pada enzim tetapi tidak pada sisi akti&. Pelekatan molekul penghambat pada enzim menyebabkan perubahan kon&ormasi tiga dimensi pada sisi akti& enzim, dengan demikian substrat tidak dapat melekat pada sisi akti& enzim. >. ambatan tidak dapat balik pada kerja enzim akan gugus &ungsional enzim secara permanen dan mengakibatkan kerusakan pada enzim itu, sehingga enzim tidak dapat bekerja lagi.
D. En!"m Am"lase %nzim amilase merupakan enzim yang ber&ungsi memecah pati atau amilum.
/milase dapat dikelompokkan menjadi > golongan enzim yaitu, F amilase yang memecah pati secara acak dari tengah atau dari bagian molekul karenanya disebut endoamilase yang terdapat pada tumbuhan. G amilase yang menghidrolisis unit-unit gula dari ujung molekul pati karenanya disebut eksoamilase. 9lukoamilase yang dapat memecahkan glukosa dari terminal gula non pereduksi substrat pati.
E. Larutan Bu##er 'arutan bu&&er adalah larutan yang tahan terhadap perubahan p dengan
penambahan asam atau basa. 'arutan seperti itu digunakan dalam berbagai percobaan biokimia di mana dibutuhkan p yang terkontrol dan tepat. 'arutan bu&&er berman&aat untuk melarutkan kotoran yang masih terikut di dalam endapan enzim tersebut sekaligus bisa mencegah enzim dari denaturasi dan kehilangan &ungsi biologisnya. 0u&&er dapat mempertahankan kondisi enzim presipitat agar tidak terjadi perubahan p dan mencegah agar enzim tidak mengalami inakti+asi (ibisono, $> ). Sedangkan larutan penyangga ber&ungsi untuk menjaga p tanaman. Setiap tanaman memiliki p tertentu agar dapat tumbuh dengan baik. *leh karena itu dibutuhkan larutan penyangga agar p dapat dij aga. (. H"$)tes"s
H1
: terdapat pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa.
H0
: tidak terdapat pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa.
BAB III MET*DE PENELITIAN A. Jen"s
8enis penelitian ini adalah eksperimen sebab penelitian ini dilakukan untuk menjaab rumusan masalah. Di dalam percobaan ini juga melibatkan adanya +ariabel-+ariabel pada metode penelitiannya. B. +aktu &an Tem$at Penelitian ini dilakukan pada hari amis tanggal ># September "#$@ pada
pukul $>.># 30 dan bertempat di gedung 4.$# 'aboratorium 5isiologi 8urusan 0iologi 5akultas 6atematika dan 3lmu Pengetahuan /lam 2ni+ersitas Negeri Surabaya. C. ,ar"a-el
1. Variabel manipulasi : Kadar enzim (0%, !%, !0%, 100%" . Variabel kontrol : #mur kecambah kacang hijau, jenis enzim (amilase", jenis substrat (amilum", konsentrasi (1%", $olume substrat ( ml", rentang aktu penetesan (setiap menit", jumlah tetes K&' . Variabel respon
& (1 tetes" : Kecepatan
reaksi
pengubahan
amilum menjadi glukosa D. Alat &an Bahan Pada percobaan kali ini dibutuhkan beberapa alat, yaitu mortar dan penumbuk
porcelain, tabung reaksi HB buah, gelas ukur $# ml H$ buah, centri&uge (pemusing), caan tetes, pipet kecil, lampu spiritus, dan pegangan tabung reaksi. Serta dibutuhkan beberapa bahan, yaitu kecambah kacang hijau umur " hari, larutan amilum ?I, aJuades, larutan 3-3", larutan &os&at sitrat bu&&er ph K ,@ ($# ml).
E. Ranangan Per)-aan
Kecambah kacang hijau berumur hari sebanak 10 gram (dibuang kulit bijina"
)ihancurkan dengan moral alu. )itambah larutan bu+er 10 ml.
Kecambah 10 gram - arutan /u+er 10 ml )i centri*uge selama ! menit. )iambil supernatan. upernatan
0% 100% 4nzim !% 4nzim !0% ,! ml enzim 100%,! dipanaskan )iambil ,! ml ml enzim 100% - ,! ml a5uades ml enzim !0% - ,! ,! ml a5uades
asing masing ditambah amilum 2% )iteteskan pada lempeng sebanak 1 tetes - arutan K&.& setetes
)icatat perubahan aktuna hingga berarna kuning
H3&
(. Langkah Kerja Dalam percobaan ini yang harus dikerjakan adalah bahan dan alat disiapkan,
kulit biji kecambah dibuang, $# gram kecambah kacang hijau digerus dan ditambahkan $# ml larutan bu&&er &os&at sitrat sampai semua kecambah hancur, dimasukkan dalam tabung reaksi centri&uge dan dipusingkan selama menit dengan kecepatan " rpm, diambil cairan bagian atas ( supernatan) dengan bantuan pipet tetes dan dimasukkan ke dalam tabung reaksi. 4airan ini dianggap sebagai larutan enzim amilase $##I, dibuat enzim dengan kadar #I ,"I ,#I ,dari enzim yang berkadar $##I dengan cara sebagai berikut< kadar enzim #I diperoleh cara mengambil ", ml enzim $##I dan ditambahkan aJuades sampai +olumenya menjadi ml, kadar enzim "I diperoleh dengan cara mengambil ", ml enzim #I dan ditambahkan aJuades sampai +olumenya menjadi ml, kadar enzim #I diperoleh dengan cara memanaskan ", ml enzim $##I sampai mendidih, disediakan tabung reaksi dan diisi dengan ", ml larutan enzim $##I, tambahkan " ml larutan amilum ?I. Dicatat aktunya, kemudian dikocok perlahan sampai larutan tercampur benar. Saat mencampur larutan amilum C enzim ditetapkan sebagai saat nol, diambil $ tetes campuran setiap " menit lalu mengujinya dengan $ tetes larutan 3-3" pada lempeng penguji (caan tetes), dicatat aktu tiap perubahan arna yang terjadi pada lempeng penguji, diulangi langkah tersebut, masing-masing untuk kadar enzim #I , "I, dan #I.
BAB I, HAIL DAN PEMBAHAAN A. Has"l &an Anal"s"s Dari percobaan tersebut diperoleh hasil sebagai berikut<
:abel ". :abel Pengaruh %nzim /milase :erhadap ecepatan !eaksi Pengubahan /milum 6enjadi 9lukosa Perubahan arna " menit ke # $ "
Perubahan arna pada konsentrasi $##I
#I
"I
#I
putih kuning (C)
putih kuning (CC)
putih kuning (CC)
putih biru kuning (CC)
0erdasarkan tabel di atas, berikut ini adalah gra&ik pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa <
6olumn 7erubaha n8arnamenitke'
9ra&ik $. Pengaruh adar %nzim :erhadap ecepatan !eaksi Pengubahan /milum 6enjadi 9lukosa. /nalisis :abel< 0erdasarkan hasil praktikum pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa, dapat diketahui baha pada konsentrasi supernatan sebesar #I, setelah ditambah amilum ?I dan penetesan larutan 3-3 " pada menit pertama terjadi perubahan arna dari putih bening menjadi biru kemudian pada menit ke-", baru terjadi perubahan reaksi amilum menjadi glukosa, yaitu berarna kuning (CC). al ini menunjukkan pada konsentrasi supernatan #I terdapat enzim lebih sedikit. Pada konsentrasi supernatan sebesar "I, setelah ditambahkan amilum ?I, didapati perubahan reaksi amilum (aalnya berarna putih bening) setelah
penetesan larutan 3-3" terjadi perubahan menjadi glukosa ( berarna kuning) pada dua menit pertama . Pada konsentrasi supernatan sebesar #I, setelah ditambahkan amilum ?I dan penetesan larutan 3-3", didapati perubahan arna dari yang semula putih bening menjadi kuning pada menit pertama. al ini menunjukkan baha ada perubahan reaksi dari amilum menjadi glukosa. Sedangkan pada konsentrasi supernatan sebesar $##I, setelah ditambahkan amilum ?I dan penetesan larutan 3-3", didapati perubahan reaksi amilum (berarna putih bening) menjadi glukosa (kuning) kelaman menjadi putih pada dua menit pertama. /nalisis 9ra&ik< Pada konsentrasi supernatan enzim $##I, #I, dan "I terjadi perubahan dari berarna putih bening menjadi berarna kuning pada dua menit pertama. Pada konsentrasi supernatan enzim #I terjadi perubahan dari berarna putih bening menjadi berarna kuning pada dua menit kedua. B. Pem-ahasan Pertumbuhan
tanaman
yang
berasal
dari
biji
diaali
dari
proses
perkecambahan. Dalam pertumbuhannya memerlukan energi dan energi tersebut berasal dari perombakan bahan-bahan organik. %nzim yang digunakan untuk merombak protein adalah enzim protease, perombakan lemak adalah enzim lipase dan pati memerlukan enzim amilase. %nzim-enzim tersebut secara bersamaan dihasilkan tumbuhan selama proses perkecambahan. Sehingga pada praktikum ini kecambah kacang hijau yang masih berumur " hari mempunyai banyak sekali enzim yang diproduksi oleh tumbuhan untuk membentuk energi dalam perkecambahan. 0erdasarkan analisis di atas, maka dapat diketahui baha besarnya konsentrasi enzim berpengaruh terhadap reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. al ini terlihat di mana konsentrasi enzim $##I yang berubah arna menjadi kuning pada dua menit pertama pada detik yang lebih cepat dibanding konsentrasi enzim yang lain. al ini disebabkan karena pada saat reaksi berlangsung (dengan konsentrasi enzim $##I), maka enzim akan meningkatkan proporsi molekul yang mempunyai cukup energi untuk bereaksi sehingga laju reaksi akan berjalan lebih cepat. %nzim akan menurunkan energi yang diperlukan reaksi dan bukan meningkatkan jumlah energi dalam tiap molekul. 3ni terjadi pada aktu substrat diubah menjadi produk (hasil), penghalang (barrier) energi harus diatasi. Penghalang tersebut adalah energi akti+asi.
/danya enzim akan menurunkan energi akti+asi suatu reaksi. 8ika energi akti+asi suatu reaksi itu rendah, maka akan lebih banyak molekul (substrat) yang dapat bereaksi sehingga aktu yang diperlukan oleh enzim amilase untuk mengubah amilum menjadi glukosa pun lebih singkat. *leh karena itu, laju reaksi pun menjadi lebih cepat. Pada konsentrasi enzim #I dan "I terjadi perubahan arna dari putih bening menjadi kuning pada dua menit pertama sama dengan konsentrasi enzim $##I namun yang membedakan hanya beberapa detik, hal ini terjadi karena kurang telitinya praktikan dalam membuat larutan enzim, yaitu pada saat mengencerkan dengan aJuadest dan kurang tepatnya +olume enzim maupun aJuadest (", ml) serta kurang tercampurnya konsentrasi enzim dengan amilum yang menyebabkan persamaan pada reaksi konsentrasi enzim $##I. Seharusnya pada konsentrasi enzim #I dan "I terjadi laju reaksi yang lebih lambat, hal ini dikarenakan pada konsetrasi enzim tersebut substrat diubah menjadi produk (hasil), penghalang (barrier) yang disebut energi akti+asi tidak dapat dikurangi (diturunkan) dalam reaksi tersebut. arena energi akti+asi tinggi, maka molekul (substrat) lebih sedikit yang bereaksi sehingga aktu yang diperlukan pun lebih lama dan pada akhirnya laju reaksi pun lebih lambat. Pada konsentrasi enzim #I yang didapatkan dari ", ml konsentrasi enzim $##I yang telah dipanaskan sampai mendidih terjadi perubahan arna dari putih bening menjadi kuning pada dua menit kedua, hal ini dikarenakan kurang telitinya praktikan pada saat memanaskan dan kurangnya larutan 3-3" yang diteteskan sehingga praktikan hanya meneteskannya dua kali. Seharusnya pada saat dipanaskan suhu larutan enzim semakin meningkat mengakibatkan enzim di dalam mengalami denaturasi. /pabila suhu terlalu tinggi, struktur tiga dimensi enzim akan rusak, sehingga substrat tidak lagi dapat terikat dengannya. Dengan demikian enzim tersebut tidak akan dapat menjalankan &ungsinya lagi sebagai biokatalisator. Pada umumnya denaturasi ini bersi&at tidak dapat balik atau permanen (Salisbury, $). Sehingga pada konsentrasi enzim #I enzim sudah mengalami denaturasi sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat menyebabkan tidak adanya enzim yang dapat mengubah amilum menjadi glukosa. 6enurut beberapa teori enzim akan mengalami denaturasi pada suhu L#M4. Penambahan larutan bu&&er yaitu larutan yang tahan terhadap perubahan p dengan penambahan asam atau basa. 'arutan tersebut digunakan dalam berbagai percobaan biokimia di mana dibutuhkan p yang terkontrol dan tepat dan penambahan 3-3 " satu tetes sebagai uji iodine untuk menunjukkan ada atau tidaknya
amilum pada suatu larutan dan untuk menunjukkan perubahan arna menjadi kuning sebagai indikator adanya reaksi kimia antara enzim amilase dengan amilum dalam membentuk glukosa.
BAB , PENUTUP A. "m$ulan 0erdasarkan percobaan Pengaruh adar %nzim terhadap ecepatan !eaksi
Pengubahan /milum
yang telah
dilakukan
dapat
diambil
simpulan yaitu,
kadar;konsentrasi enzim berpengaruh terhadap kecepatan;laju reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. Semakin tinggi kadar;konsentrasi enzim maka laju reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa semakin cepat. Pada reaksi yang tidak terdapat enzim, maka tidak terjadi reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. B. aran
Sebaiknya praktikan lebih memperhatikan saat menghaluskan kacang hijau diusahakan benar-benar halus, sehingga setelah disentri&uge didapatkan larutan supernatan yang banyak, saat menetesi 3-3" ke dalam caan tetes harus sama dengan jumlah tetesan larutan enzim agar didapatkan hasil percobaan yang maksimal, pastikan baha dalam membuat larutan konsentrasi enzim tidak tercampur dengan konsentrasi lain, saat memanaskan larutan enzim untuk konsentrasi #I, pastikan larutan mendidih dengan sempurna.
DA(TAR PUTAKA
3snaati. "##. Biokimia. Surabaya< 2N%S/ 2ni+ersity Press. 'ehninger, /.'.$>. Dasar-dasar Biokimia jilid 1. 8akarta < %rlangga Salisbury, 5rank 0., dan !oss, 4.. $. Fisiologi Tumbuhan Jilid 2 Edisi Keempat alih bahasa ukman dan !umaryono . 0andung< 3:0. Sasmitamihardja, Dardjat. $@. Fisiologi Tumbuhan. 0andung < 563P/ 3:0 Soerodikoesoemo, ibisono. $>. "natomi dan Fisiologi Tumbuhan. 8akarta < 2ni+ersitas :erbuka idarmayanti, !atih. "#$". #engaruh Kadar En$im Terhadap Ke%epatan &eaksi. (http<;;id.scribd.com;doc;$#A$BA;Pengaruh-adar-%nzim-:erhadap-ecepatan!eaksi, diakses pada tanggal " *ktober "#$@).
LAMPIRAN
Pengupasan kulit kecambah kacang hijau
Penggerusan kecambah kacang hijau dengan ditambah larutan bu&&er
Dimasukkan dalam tabung reaksi centri&uge
Dicentri&uge selama menit dengan kecepatan " rpm
Setelah dicentri&uge
Supernatan
Pembuatan enzim #I (pemanasan enzim
'arutan enzim sebelum di tetesi 3-3"
$##I)
2ji setelah " menit pertama
2ji setelah " menit kedua
