Struktur Protein

Protein merupakan senyawa kimia yang cukup tersedai dalam kehidupan hewan. Protein merupakan molekul kompleks, serbaguna dan makromolekul fragile dengan berat molekul yang tinggi berkisar antara 6.500 sampai dengan beberapa juta. Protein bukan hanya sebagai bahan untuk memproduksi energi, tetapi juga mempunyai peranan penting dalam setiap aspek struktur dan fungsi kehidupan karena merupakan bahan penyusun utama protoplasma dan juga membentuk bentuk bentuk dasar dari fisik organisme. Sumber: Sonjaya, 2013

STRUKTUR PROTEIN 1. Struktur primer Urutan asam amino dalam suatu protein disebut struktur primer protein. Pemahaman struktur primer protein merupakan hal yang penting karena banyak penyakit genetik menghasilkan protein-protein dengan urutan asam amino yang abnormal, dan menyebabkan pelipatan yang tidak tepat serta kehilangan atau gangguan fungsi normal. Jika struktur Protein yang normal dan yang mengalami mutasi telah diketahui, informasi ini dapat digunakan untuk mendiagnosis atau mempelajarai penyakit tersebut. Didalam protein asam amino digabungkan secara kovalen oleh ikatan peptida, yang merupakan ikatan amida antara gugus karboksil-α karboksil-α pada satu asam amino, dan gugus amino-α amino-α pada asam amino lainnya. Sebagai contoh, valin dan alanin dapat membentuk dipeptida valilalanin melalui pembentukan sebuah ikatan peptida. Ikatan peptida tidak rusak oleh keadaan yang mendenaturasi protein seperti pemanasan atau urea berkonsentrasi tinggi. Pejanan lama dengan asam kuat atau basa kuat disertai dengan suhu

yang semakin meningkat diperlukan untuk dapat menghidrolisis ikatan ini secara enzimatik. 2. Struktur Sekunder Struktur inti polipeptida tidak lantas membentuk struktur tiga dimensi yang acak, tetapi umumnya membentuk susunan asam amino yang teratur dan letaknya berdekatan satu sama lain dalam urutan linear. Pengaturan ini disebut struktur sekunder suatu polipetida. Heliks-α, Heliks-α, lembaranlembaran-β, dan lipatanlipatan-β adalah contoh-contoh contoh-contoh struktur sekunder yang ditemukan pada protein. a. Heliks-α Heliks-α Ditulis oleh Nama: Andini Nurfitri NIM : D1E013199

Terdapat beberapa heliks polipeptida berbeda yang ditemukan di alam, tetapi heliks-α adalah bentuk yang paling lazim dijumpai. Strukturnya berbentuk spiral, yang mengandung inti kerangka gelung polipeptida yang terkemas secara padat dengan rantai-rantai samping komponen asam amino yang menjulur ke luar dari sumbu tengah untuk menghindari tabrakan steris steris satu sama lain. Berbagai macam kelompok protein mengandung heliks-α. Keratin merupakan komponen utama pada jaringan seperti rambut dan kulit, dan kekauannya ditentukan oleh jumlah ikatan disulfida di antara rantai polipeptida konstituen. Berlawanan dengan keratin, miglobin, yang kira-kira 80% strukturnya berupa heliks- α, berbentuk globular dan molekulnya bersifat fleksibel. Suatu heliks-α distabilkan oleh ikatan hidrogen yang luas di antara oksigen karbonil ikatan peptida dan hidrogen amida yang menjadi bagian dari kerangka polipeptida. Setiap putaran heliks-α mengandung 3.6 asam amino. Jadi, residu asam amino berjarak terpisah tiga atau empat dalam untai primer yang berdekatan secara spasial ketika terlipat di dalam heliks-α. Prolin mengacaukan heliks-α karena gugus iminonya tidak sesuai secara geometris dengan spiral berarah kanan pada heliks-α. b. Lembaran-β Lembaran-β adalah bentuk lain struktur sekunder dengan semua komponen ikatan peptida yang terlibat dalam pembentukkan ikatan hidrogen. Permukaan lembaran-β tampak “berlipat (pleated)” dan, sehingga, struktur seperti ini sering disebut “ lembaran-β berlipat”. Bila ilustrasi berupa struktur protein, untaiβ sering ditampilkan sebagai panah yang lebar. Tidak seperti heliks-α, lembaran-β terdiri dari dua atau lebih rantai peptida (untai-β), atau segmensegmen rantai polipeptida yang hampir seluruhnya memanjang. Pada lembaran-β, ikatan hidrogennya tegak lurus terhadap kerangka polipeptida. Satu lembaran-β dapat dibentuk dari dua atau lebih rantai polipeptida atau segmen rantai polipeptida terpisah yang diatur agar saling tidak sejajar satu sama lain. c. Lipatan-β (putaran terbalik) Lipatan-β membalikkan arah rantai polipeptida, dan membantunya menghasilkan bentuk globular yang padat. Lipatan- βbiasanya ditemukan di permukaan molekul protein, dan sering kali mengikutkan residu-residu bermuatan. Dinamakan lipatan-β karena bentuk ini sering menghubungkan untaian lembaranβ antiparalel yang berurutan. Lipatan-β umumnya dibentuk oleh empat asam amino, salah satunya adalah prolin- asam amino yang menyebabkan suatu “bengkokan” pada rantai polipeptida. Glisin, asam amino dengan gugus -R terkecil

Ditulis oleh Nama: Andini Nurfitri NIM : D1E013199

juga sering ditemukan pada lipatan-β. Lipatan-β tersebut distabilkan melalui bentuk ikatan hidrogen dan ikatan ionik.

3. Struktur Tersier Struktur primer suatu rantai polipeptida menentukan struktur tersier rantai polipeptida tersebut. Tersier merujuk pada dua hal, pelipatan domain (unit dasar struktur dan fungsi) dan pengaturan akhir domain pada polipeptida. Struktur protein globular dalam larutan berarir menjadi padat, dengan kerapatan atom yang tinggi ( close packing) di dalam inti molekul. Domain adalah unit fungsional dasar dan unit struktural tiga dimensi suatu poliptida. Rantai polipeptida dengan panjang lebih dari 200 asam amino biasanya mengandung dua atau lebih domain. Struktur tiga dimensi yang unik pada setiap polipeptida ditentukan oleh urutan asam aminonya. Interaksi antar rantai samping asam amino membimbing proses pelipatan polipeptida untuk membentuk struktur yang padat. 4. S truktur Kuarten er

Banyak protein yang mengandung rantai polipeptida tunggal, dan protein-protein tersebut didefinisikan sebagai protein monomerik . Meskipun demikian, protein yang lain dapat mengandung dua atau lebih rantai polipeptida yang secara struktural mungkin identik atau sama sekali tidak berhubungan. Sususan sub-unit polipeptida ini disebut struktur kuartener protein. Subunit ini disatukan oleh interaksi nonkovalen (misalnya ikatan hidrogen, ikatan ionik, dan interaksi hidrofobik). Sub-unit ini mungkin berperan secara mandiri, atau bekerja sama satu sama lain, seperti pada hemoglobinm, yaitu ketika pengikatan oksigen pada satu subunit tetramernya meningkatkan afinitas oksigen di sub-unit lainnya. Sumber: Champe, 2010


METABOLISME PROTEIN

METABOLISME PROTEIN DALAM RUMEN

Lambung merupakan suatu tempat yang pada berbagai spesies, protein mula-mula dicerna. Pad a ruminansia, abomasum dapat disamakan dengan lambung pada hewan lain dan proventriculus pada burung. Asam klorida dihasilkan oleh sel-sel lambung yang dengan demikian memberikan medium asam yang mengaktivasi pepsin dan rennin untuk membantu pencernaan protein. Langkah pertama dalam pencernaan protein terjadi bila makanan Ditulis oleh Nama: Andini Nurfitri NIM : D1E013199

berhubungan dengan enzim pepsin dari getah lambung. Pepsin memecah protein dalam gugus yang lebih sederhana, yaitu proteosa dan pepton. Pada hewan muda dan sedang menyusui, enzim rennin menyebabkan susu mengental membentuk parakaseinat yang dapat tinggal dalam lambung lebih lama daripada jika susu tersebut tetap mencair. Oleh sebab itu terjadilah pencernaan yang lebih lengkap. Getah pankreas dialirkan ke duodenum dan mengandung enzim tripsin, kimotripsin, dan karboksipeptidase. Enzim-enzim tersebut meneruskan pencernaan protein, yang dalam lambung dimulai oleh pepsin; memecah zat-zat lebih kompleks menjadi peptida; dan akhirnya menjadi asam-asam amino. Ruminansia (sapi, domba, dan kambing) mensintesis asam amino dari zat-zat yang mengandung nitrogen yang lebih sederhana melalui bekerjanya mikroorganisme dalam rumen. Mikroorganisme tersebut mengubah zat-zat mengandung nitrogen menjadi protein dalam tubuhnya, kemudian mikroorganisme tersebut dicerna oleh si hewan. Dengan jalan demikian ruminansia mengubah protein berkualitas tinggi yang terdapat dalam susu dan daging. Jadai hewan ruminansia mempunyai kedudukan istimewa dalam menyd=ediakan protein yang terbaik (susu dan daging) kepada manusia. Kuda tidak mempunyai rumen tetapi caecum-nya membesar, dan di sini beberapa sintesis protein dikerjakan oleh mikroorganisme. Sintesis protein oleh mikroorganisme dari zat-zat sederhana yang mengandung nitrogen terbatas pada hewan monogastrik seperti babi, unggas, dan manusia. Sumber: Anggorodi, 1990

Protein dalam tubuh dalam keadaan keseimbangan dinamik. Terdapat pemecahan dan resintesis protein secara terus menerus, yaitu proses katabolisme dan anabolisme. Pada ternak dewasa, tidak bunting dan tidak laktasi, katabolisme protein sebandiang dengan anabolisme protein, dan ternak dalam keadaan ddemikian dikatakan dalam keseimbangan nitrogen. Ini berarti nitrogen dalam makanan sebanding dengan nitrogen yang diekskresikan. Pada ternak dalam keadaan keseimbangan nitrogen positif. Jika ternak kelaparan dalam periode yang lama, nitrogen yang diekskresikan akan melebihi dari nitrogen yang diambil, dan ternak akan menjadi dalam keadaan keseimbangan nitrogen negatif. Asam-asam amino diperlukan untuk sintesis protein dalam sel-sel yang diambil dari pool asam amino bebas dalam plasma darah. Pool ini ditunjang oleh asam amino yang diabsorbsi oleh usus, asam amino berasal dari openguraian jaringan protein dan asam amino yang disintesis di hati. Konsentrasi asam amino dalam plasma darah berkisar antara 0,45-0,60 gram per liter. Sintesis sebuah protein merupakan suatu proses yang komplek, di mana asam amino diikat bersama dalam suatu rangkaian khusus dan rangkaian ini menentukan sifat-sifat biologis dari protein khusus. Sintesis protein terjadi di sel-sel sitoplasma pada permukaan ribososm, di mana rangkaian asam aminonya disandi oleh basa-basa asam ribonukleat. Sintesis protein pada ternak muda lebih besar dari pada ternak dewasa pada ransum yang sama. Hal ini menunjukkan bahwa sintesis protein tidak bergantung pada protein yang dicerna dan merupakan fungsi dari keadaan fisiologis dari ternak. Ditulis oleh Nama: Andini Nurfitri NIM : D1E013199

Langkah pertama dari penguraian asam amino melibatkan pemindahan atau pengurangan kelompok amine. Reaksi transaminasi adalah konversi satu asam amino ke asam keto yang sesuai dan konversi ini bersifat stimultan asam keto lain menjadi asam amino. Deasam amino adalah proses di mana kelompok amine diputar dengan konsekuensi melepaskan amoniak. Residu nitrogen bebas dari asam amino deaminasi dioksida menjadi karbon dioksida dan air pada siklus asam sitrat. Sebagian energi yang dibebaskan disimpan dalam ikatan fospat kaya energi. Banyak amoniak terbentuk oleh deaminasi asam amino diubah menjadi urea yang diekskresikan dalam urine. Senyawa dasar membutuhkan untuk sintesis urea adalah 2 molekul amoniak dan1 molekul karbon dioksida. Pada ternak rumninasia, protein ransum didegradasi di rumen dan tingkat degradasinya bergantung pada sumber protein. Peptida-peptida yang terbentuk akan dihidrolisis menjadi asam amino, kemudian asam-asam amino dengan cepat dideaminasi. Kadar dari aktivitas proteolitik dalam rumen meningkat sejalan dengan kandungan protein dalam ransum, tetapi aktivitas deaminasi selalu tinggi. Jadi konsentrasi peptida-peptida dan asam-asam amino dalam cairan rumen selalu rendah. Amoniak yang terbentuk melalui deaminasi asam amino dapat diabsorbsi melalui dinding rumen masuk ke dalam aliran darah portal, lewat ke retikulorumen dengan lewatnya makan tercerna ke omasum atau diinkoporasikan ke dalam protein mikroba. Amoniak yang meninggalkan rumen melalui makanan tercerna diabsorbsi ke dalam darah pro dan diangkut ke hati. Di ahati amoniak diinkorporasikan menjadi urea, sebagian besar diekskresikan melalui urine. Meskipun demikian, tidak semua urea yang disintesis diekskresikan, sebagian masuk ke usus, baik difusi langsung lewat dinding usus ke dalam darah maupun disekresikan oleh kelenjar air ludar. Urea yang berdifusi ke dalam alat pencernaan sekitar 50% masuk ke dalam rumen dan 50% masuk ke usus halus dan usus besar. Urea yang masuk ke dalam rumen baik dari sumber endogen maupun dari ransum dihidrolisis dengan cepat menjadi karbon dioksida dan amoniak. Amoniak ini merupakan sumber nitrogen tersedia untuk digunakan oleh mikroba untuk pertumbuhannya. Proses ini dikenal sebagai siklus urea dalam rumen. Sumber: Sonjaya, 2013

METABOLISME PROTEIN UNTUK TELUR

Daerah magnum panjangnya kurang lebih 37,5 cm dan waktu yang dibutuhkan kuning telur untuk bergerak di daerah magnum adalah 3 jam. Di sinilah putih telur yang terdiri dari kurang lebih 55% albumin dan praktis semua protein dalam albumen, disekresi. Kualitas putih telur sebagian besar tergantung daripada jumlah ovomusin yang disekresi oleh magnum. Faktor makanan terpenting yang diketahui mempengaruhi besar telur adalah protein dan asam amino yang cukup dalam ransum dan asam linoleat.


Karena kurang lebih 50% dari bahan kering telur adalah protein maka penyediaan asam-asam amino untuk sintesis protein bersifat kritis terhadap produksi telur. Bila persediaan satu atau lebih asam amino rendah, maka protein telur dan komposis asam aminonya belum terpengaruhi. Padada defisiensi yang ringan, kualitas protein yang disintesis akan menurun dan pada defisiensi yang parah, sintesis protein telur dapat berhenti.


Struktur Protein

Recommend Documents